Please wait a minute...
Frontiers of Chemical Science and Engineering

ISSN 2095-0179

ISSN 2095-0187(Online)

CN 11-5981/TQ

邮发代号 80-969

2019 Impact Factor: 3.552

Frontiers of Chemical Science and Engineering  2015, Vol. 9 Issue (3): 295-307   https://doi.org/10.1007/s11705-015-1532-4
  REVIEW ARTICLE 本期目录
Valorisation of protein waste: An enzymatic approach to make commodity chemicals? ?
Madura B. A. Kumar1,Yuan Gao2,Wei Shen1,Lizhong He1,*()
1. Department of Chemical Engineering, Monash University, Clayton, VIC 3800, Australia
2. Manufacturing Flagship, Commonwealth Scientific and Industrial Research Organization, Bayview Avenue, Clayton, VIC 3168, Australia
 全文: PDF(310 KB)   HTML
Abstract

Protein-rich waste is an abundantly available resource that is currently used mainly as animal feed and fertilizers. Valorisation of protein waste to higher value products, particularly commodity chemicals such as precursors for polymers, has attracted significant research efforts. Enzyme-based approaches, being environmentally-friendly compared to their chemical counterparts, promise sustainable processes for conversion of protein waste to valuable chemicals. This review provides a general overview on valorisation of protein waste and then further summarises the use of enzymes in different stages of the valorisation process—protein extraction and hydrolysis, separation of individual amino acids and their ultimate conversion into chemicals. Case studies of enzymatic conversion are presented for different amino acids including glutamic acid, lysine, phenylalanine, tyrosine, arginine and aspartic acid. The review compares the different enzyme reactors and operation modes for amino acid conversion. The emerging opportunities and challenges in the field are discussed: engineering powerful enzymes and integrating innovative processes for industrial application at a low cost.

Key wordsamino acids    protein waste    reactor    conversion    commodity chemicals    enzymes
收稿日期: 2015-05-10      出版日期: 2015-09-30
Corresponding Author(s): Lizhong He   
 引用本文:   
. [J]. Frontiers of Chemical Science and Engineering, 2015, 9(3): 295-307.
Madura B. A. Kumar, Yuan Gao, Wei Shen, Lizhong He. Valorisation of protein waste: An enzymatic approach to make commodity chemicals? ?. Front. Chem. Sci. Eng., 2015, 9(3): 295-307.
 链接本文:  
https://academic.hep.com.cn/fcse/CN/10.1007/s11705-015-1532-4
https://academic.hep.com.cn/fcse/CN/Y2015/V9/I3/295
Amino acid Whey protein Wheat glutenb) Soybean meal Feather meal Oil Palm kernel meal protein isolatec) DDGS Cyanophycin
Alanine 4.74 1.96 2.27 2.88 6.98 2.09 0
Arginine 2.23 2.27 3.77 6.76 5.20 1.32 46.1
Aspartic acid 10.5 2.53 6.09 4.18 11.3 1.99 39.2
Cysteine 1.51 0.12 0.86 5.00 0.58 0
Cystine 6.58 0
Glutamic acid 15.1 27.4 9.39 8.22 25.8 5.50 0
Glycine 1.65 2.55 2.20 5.18 4.53 1.16 0
Histidine 1.77 0.93 1.36 0.23 2.02 1.01 0
Isoleucine 4.57 3.02 2.28 3.94 3.40 0.91 0
Leucine 9.73 5.12 4.10 5.69 6.83 3.42 0
Lysine 8.40 3.07 3.23 1.54 5.12 1.09 0.6
Methionine 2.59 1.34 0.80 0.71 2.34 0.76 0
Phenylalanine 2.53 2.48 2.66 3.46 4.93 1.38 0
Proline 6.76 9.56 2.93 7.39 3.40 1.94 0
Serine 5.07 3.68 3.08 8.73 0.25 1.44 0
Threonine 4.89 1.79 1.67 3.45 5.32 1.19 0
Tryptophan 2.05
Tyrosine 3.01 2.17 1.75 3.16 0.91 0
Valine 4.56 2.34 2.38 5.30 4.93 1.47 0
Total amino acid 91.66 72.33 50.82 74.24 100 28.16 85.9
Reference [11] [12] [13] [14] [15] [16] [17]
Tab.1  
Protein waste Enzyme Hydrolysis condition Ref.
pH Temperature /°C
Feather meals Keratinasea) Neutral to alkaline 40?60 [32]
Whey protein isolate Corolase PP 8.0 50 [34]
Wheat gluten Alcalase 2.4 L FG 8.5 55 [12]
Validase FP concentrate 6.0 55
M Amano SD 7.0 40
Peptidase R 7.0 40
Flavourzyme 1000 L 7.0 55
DDGS Protex 14L 7.5 50 [31]
Protex 6L 7.5 50
Protex 51P 7.5 50
Tab.2  
Amino acid Chemical Enzymes Source of enzyme Ref.
Glutamic acid γ-Aminobutyric acid Glutamic acid decarboxylase E. coli ATCC 11246 [42,43]
E. coli DH5α [4447]
Glutamic acid α-Ketoglutaric acid Amino acid deaminase P. mirabilis KCTC 2566 [48]
Glutamate α-Ketoglutarate Glutamate dehydrogenase C. symbiosum [49]
NADH oxidase L. sanfranciscensis [49]
Lysine 5-Aminovaleric acid Lysine α-oxidase T. viride [50]
Lysine 5-Aminovaleric acid Lysine monooxygenase and 5-Aminovaleramide amidohydrolase P. putida KT2440 [51]
Lysine Cadaverine dicarboxylate Lysine decarboxylase Not disclosed [52]
Phenylalanine Cinnamic acid Phenylalanine ammonia lyase Not disclosed [53]
Tyrosine Para-hydroxycinnamic acid Tyrosine ammonia lyase R. glutinis [54]
P. chrysosporium [54]
Arginine Ornithine Arginine amidinohydrolase B. subtilis KY 3281 [10,55]
Aspartic acid β-Alanine Aspartate α-decarboxylase E. coli W [56,57]
Aspartate β-Alanine Aspartate α-decarboxylase C. glutamicum [58]
Tab.3  
Fig.1  
Fig.2  
Fig.3  
Fig.4  
Fig.5  
1 Tuck  C O, Pérez  E, Horváth  I T, Sheldon  R A, Poliakoff  M. Valorization of biomass: Deriving more value from waste. Science, 2012, 337(6095): 695–699
https://doi.org/10.1126/science.1218930
2 Lammens  T M, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. Availability of protein-derived amino acids as feedstock for the production of bio-based chemicals. Biomass and Bioenergy, 2012, 44: 168–181
https://doi.org/10.1016/j.biombioe.2012.04.021
3 Sanders  J, Scott  E, Weusthuis  R, Mooibroek  H. Bio-refinery as the bio-inspired process to bulk chemicals. Macromolecular Bioscience, 2007, 7(2): 105–117
https://doi.org/10.1002/mabi.200600223
4 Nyachoti  C M, House  J D, Slominski  B A, Seddon  I R. Energy and nutrient digestibilities in wheat dried distillers’ grains with solubles fed to growing pigs. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2005, 85(15): 2581–2586
https://doi.org/10.1002/jsfa.2305
5 Gunkel  G, Kosmol  J, Sobral  M, Rohn  H, Montenegro  S, Aureliano  J. Sugar cane industry as a source of water pollution—Case study on the situation in Ipojuca river, Pernambuco, Brazil. Water, Air, and Soil Pollution, 2007, 180(1-4): 261–269
https://doi.org/10.1007/s11270-006-9268-x
6 Regulation (EC) No 1069/2009 of the European Parliament and of the Council, <day>21</day> <month>October</month> 2009. Laying down health rules as regards animal by-products and derived products not intended for human consumption and repealing Regulation (EC) No 1774/2002 (Animal by-products Regulation)
7 Bals  B D, Dale  B E. Developing a model for assessing biomass processing technologies within a local biomass processing depot. Bioresource Technology, 2012, 106: 161–169
https://doi.org/10.1016/j.biortech.2011.12.024
8 Simon  R D, Weathers  P. Determination of the structure of the novel polypeptide containing aspartic acid and arginine which is found in cyanobacteria. BBA—Protein Structure, 1976, 420(1): 165–176
9 Obst   M,  Steinbüchel  A.  Microbial  degradation  of  poly  (amino acid)s. Biomacromolecules, 2004, 5(4): 1166–1176
https://doi.org/10.1021/bm049949u
10 Könst  P M, Turras  P M C C D, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. Stabilized and immobilized Bacillus subtilis arginase for the biobased production of nitrogen-containing chemicals. Advanced Synthesis & Catalysis, 2010, 352(9): 1493–1502
https://doi.org/10.1002/adsc.201000034
11 Yasmin  A, Sadiq Butt  M, Sameen  A, Shahid  M. Physicochemical and amino acid profiling of cheese whey. Pakistan Journal of Nutrition, 2013, 12(5): 455–459
https://doi.org/10.3923/pjn.2013.455.459
12 Sari  Y W, Alting  A C, Floris  R, Sanders  J P M, Bruins  M E. Glutamic acid production from wheat by-products using enzymatic and acid hydrolysis. Biomass and Bioenergy, 2014, 67: 451–459
https://doi.org/10.1016/j.biombioe.2014.05.018
13 Karr-Lilienthal  L K, Grieshop  C M, Spears  J K, Fahey  G C Jr. Amino acid, carbohydrate, and fat composition of soybean meals prepared at 55 commercial U.S. soybean processing plants. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005, 53(6): 2146–2150
https://doi.org/10.1021/jf048385i
14 Latshaw  J D, Musharaf  N, Retrum  R. Processing of feather meal to maximize its nutritional value for poultry. Animal Feed Science and Technology, 1994, 47(3-4): 179–188
https://doi.org/10.1016/0377-8401(94)90122-8
15 Chang  S K, Ismail  A, Yanagita  T, Esa  N M, Baharuldin  M T H. Biochemical characterisation of the soluble proteins, protein isolates and hydrolysates from oil palm (Elaeis guineensis) kernel. Food Bioscience, 2014, 7: 1–10
https://doi.org/10.1016/j.fbio.2014.05.003
16 Han  J, Liu  K. Changes in composition and amino acid profile during dry grind ethanol processing from corn and estimation of yeast contribution toward DDGS proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 58(6): 3430–3437
https://doi.org/10.1021/jf9034833
17 Meussen  B J, van Zeeland  A N T, Bruins  M E, Sanders  J P M. A fast and accurate UPLC method for analysis of proteinogenic amino acids. Food Analytical Methods, 2014, 7(5): 1047–1055
https://doi.org/10.1007/s12161-013-9712-7
18 Scott  E, Peter  F, Sanders  J. Biomass in the manufacture of industrial products-the use of proteins and amino acids. Applied Microbiology and Biotechnology, 2007, 75(4): 751–762
https://doi.org/10.1007/s00253-007-0932-x
19 Hu  C, Reddy  N, Luo  Y, Yan  K, Yang  Y. Thermoplastics from acetylated zein-and-oil-free corn distillers dried grains with solubles. Biomass and Bioenergy, 2011, 35(2): 884–892
https://doi.org/10.1016/j.biombioe.2010.11.006
20 Lammens  T M, Nôtre  J L, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. Synthesis of biobased succinonitrile from glutamic acid and glutamine. ChemSusChem, 2011, 4(6): 785–791
https://doi.org/10.1002/cssc.201100030
21 Ogata  K, Uchiyama  K, Yamada  H. Microbial formation of cinnamic acid from phenylalanine. Agricultural and Biological Chemistry, 1966, 30(3): 311–312
https://doi.org/10.1271/bbb1961.30.311
22 Schneider  J, Wendisch  V F. Biotechnological production of polyamines by Bacteria: Recent achievements and future perspectives. Applied Microbiology and Biotechnology, 2011, 91(1): 17–30
https://doi.org/10.1007/s00253-011-3252-0
23 Schneider  J, Wendisch  V F. Putrescine production by engineered Corynebacterium glutamicum. Applied Microbiology and Biotechnology, 2010, 88(4): 859–868
https://doi.org/10.1007/s00253-010-2778-x
24 Arifin  B, Bono  A, Farm  Y Y, Ling  A L L, Fui  S Y. Protein extraction from palm kernel meal. Journal of Applied Sciences, 2009, 9(17): 2996–3004
https://doi.org/10.3923/jas.2009.2996.3004
25 Bals  B, Teachworth  L, Dale  B, Balan  V. Extraction of proteins from switchgrass using aqueous ammonia within an integrated biorefinery. Applied Biochemistry and Biotechnology, 2007, 143(2): 187–198
https://doi.org/10.1007/s12010-007-0045-0
26 Gu  Z, Glatz  C E. Aqueous two-phase extraction for protein recovery from corn extracts. Journal of Chromatography. B, Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, 2007, 845(1): 38–50
https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2006.07.025
27 Fountoulakis  M, Lahm  H W. Hydrolysis and amino acid composition analysis of proteins. Journal of Chromatography. A, 1998, 826(2): 109–134
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(98)00721-3
28 Ozols  J. Amino acid analysis. Methods in Enzymology, 1990, 182: 587–601
https://doi.org/10.1016/0076-6879(90)82046-5
29 Provansal  M M P, Cuq  J L A, Cheftel  J C. Chemical and nutritional modifications of sunflower proteins due to alkaline processing formation of amino acid cross-links and isomerization of lysine residues. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1975, 23(5): 938–943
https://doi.org/10.1021/jf60201a030
30 Sari  Y W, Bruins  M E, Sanders  J P M. Enzyme assisted protein extraction from rapeseed, soybean, and microalgae meals. Industrial Crops and Products, 2013, 43(1): 78–83
https://doi.org/10.1016/j.indcrop.2012.07.014
31 Bals  B, Brehmer  B, Dale  B, Sanders  J. Protease digestion from wheat stillage within a dry grind ethanol facility. Biotechnology Progress, 2011, 27(2): 428–434
https://doi.org/10.1002/btpr.521
32 Brandelli  A, Daroit  D J, Riffel  A. Biochemical features of microbial keratinases and their production and applications. Applied Microbiology and Biotechnology, 2010, 85(6): 1735–1750
https://doi.org/10.1007/s00253-009-2398-5
33 Tavano  O L. Protein hydrolysis using proteases: An important tool for food biotechnology. Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic, 2013, 90: 1–11
https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2013.01.011
34 O’Loughlin  I B, Murray  B A, Kelly  P M, FitzGerald  R J, Brodkorb  A. Enzymatic hydrolysis of heat-induced aggregates of whey protein isolate. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2012, 60(19): 4895–4904
https://doi.org/10.1021/jf205213n
35 Hara  Y. The separation of amino acids with an ion-exchange membrane. Bulletin of the Chemical Society of Japan, 1963, 36(11): 1373–1376
https://doi.org/10.1246/bcsj.36.1373
36 Sandeaux  J, Fares  A, Sandeaux  R, Gavach  C. Transport properties of electrodialysis membranes in the presence of arginine I. Equilibrium properties of a cation exchange membrane in an aqueous solution of arginine chlorhydrate and sodium chloride. Journal of Membrane Science, 1994, 89(1-2): 73–81
https://doi.org/10.1016/0376-7388(93)E0204-W
37 Kattan Readi  O M, Gironès  M, Nijmeijer  K. Separation of complex mixtures of amino acids for biorefinery applications using electrodialysis. Journal of Membrane Science, 2013, 429: 338–348
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2012.11.053
38 Readi  O M K, Gironès  M, Wiratha  W, Nijmeijer  K. On the isolation of single basic amino acids with electrodialysis for the production of biobased chemicals. Industrial & Engineering Chemistry Research, 2013, 52(3): 1069–1078
https://doi.org/10.1021/ie202634v
39 Teng  Y, Scott  E L, Van Zeeland  A N T, Sanders  J P M. The use of L-lysine decarboxylase as a means to separate amino acids by electrodialysis. Green Chemistry, 2011, 13(3): 624–630
https://doi.org/10.1039/c0gc00611d
40 Kattan Readi  O M, Rolevink  E, Nijmeijer  K. Mixed matrix membranes for process intensification in electrodialysis of amino acids. Journal of Chemical Technology and Biotechnology (Oxford, Oxfordshire), 2014, 89(3): 425–435
https://doi.org/10.1002/jctb.4135
41 Yvon  M, Rijnen  L. Cheese flavour formation by amino acid catabolism. International Dairy Journal, 2001, 11(4–7): 185–201
https://doi.org/10.1016/S0958-6946(01)00049-8
42 Lammens  T M, De Biase  D, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. The application of glutamic acid α-decarboxylase for the valorization of glutamic acid. Green Chemistry, 2009, 11(10): 1562–1567
https://doi.org/10.1039/b913741f
43 De Biase  D, Tramonti  A, John  R A, Bossa  F. Isolation, overexpression, and biochemical characterization of the two isoforms of glutamic acid decarboxylase from Escherichia coli. Protein Expression and Purification, 1996, 8(4): 430–438
https://doi.org/10.1006/prep.1996.0121
44 Kang  T J, Ho  N A T, Pack  S P. Buffer-free production of gamma-aminobutyric acid using an engineered glutamate decarboxylase from Escherichia coli. Enzyme and Microbial Technology, 2013, 53(3): 200–205
https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2013.04.006
45 Thu Ho  N A, Hou  C Y, Kim  W H, Kang  T J. Expanding the active pH range of Escherichia coli glutamate decarboxylase by breaking the cooperativeness. Journal of Bioscience and Bioengineering, 2013, 115(2): 154–158
https://doi.org/10.1016/j.jbiosc.2012.09.002
46 Dinh  T H, Ho  N A T, Kang  T J, McDonald  K A, Won  K. Salt-free production of γ-aminobutyric acid from glutamate using glutamate decarboxylase separated from Escherichia coli. Journal of Chemical Technology and Biotechnology (Oxford, Oxfordshire), 2014, 89(9): 1432–1436
https://doi.org/10.1002/jctb.4251
47 Park  H, Ahn  J, Lee  J, Lee  H, Kim  C, Jung  J K, Lee  H, Lee  E G. Expression, immobilization and enzymatic properties of glutamate decarboxylase fused to a cellulose-binding domain. International Journal of Molecular Sciences, 2012, 13(1): 358–368
48 Hossain  G S, Li  J, Shin  H D, Chen  R R, Du  G, Liu  L, Chen  J. Bioconversion of L-glutamic acid to α-ketoglutaric acid by an immobilized whole-cell biocatalyst expressing L-amino acid deaminase from Proteus mirabilis. Journal of Biotechnology, 2014, 169(1): 112–120
https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2013.10.026
49 Ödman  P, Wellborn  W B, Bommarius  A S. An enzymatic process to α-ketoglutarate from L-glutamate: The coupled system L-glutamate dehydrogenase/NADH oxidase. Tetrahedron, Asymmetry, 2004, 15(18): 2933–2937
https://doi.org/10.1016/j.tetasy.2004.07.055
50 Pukin  A V, Boeriu  C G, Scott  E L, Sanders  J P M, Franssen  M C R. An efficient enzymatic synthesis of 5-aminovaleric acid. Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic, 2010, 65(1-4): 58–62
https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2009.12.006
51 Liu  P, Zhang  H, Lv  M, Hu  M, Li  Z, Gao  C, Xu  P, Ma  C. Enzymatic production of 5-aminovalerate from L-lysine using L-lysine monooxygenase and 5-aminovaleramide amidohydrolase. Scientific Reports, 2014, 4: 5657
52 Nishi  K, Endo  S, Mori  Y, Totsuka  K, Hirao  Y. US Patent, 0003497, 2005-<month>01</month>-<day>06</day>
53 Ben-Bassat  A, Huang  L L, Lowe  D J, Patnaik  R, Sariaslani  F S. US Patent, 8003356, 2011-<month>08</month>-<day>23</day>
54 Xue  Z, McCluskey  M, Cantera  K, Ben-Bassat  A, Sariaslani  F S, Huang  L. Improved production of p-hydroxycinnamic acid from tyrosine using a novel thermostable phenylalanine/tyrosine ammonia lyase enzyme. Enzyme and Microbial Technology, 2007, 42(1): 58–64
https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2007.07.025
55 Nakamura  N, Fujita  M, Kimura  K. Purification and properties of Larginase from Bacillus subtilis. Agricultural and Biological Chemistry, 1973, 37(12): 2827–2833
https://doi.org/10.1271/bbb1961.37.2827
56 Könst  P M, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. A study on the applicability of L-aspartate α-decarboxylase in the biobased production of nitrogen containing chemicals. Green Chemistry, 2009, 11(10): 1646–1652
https://doi.org/10.1039/b902731a
57 Williamson  J M, Brown  G M. Purification and properties of L-aspartate-α-decarboxylase, an enzyme that catalyzes the formation of β-alanine in Escherichia coli. Journal of Biological Chemistry, 1979, 254(16): 8074–8082
58 Shen  Y, Zhao  L, Li  Y, Zhang  L, Shi  G. Synthesis of β-alanine from L-aspartate using L-aspartate-α-decarboxylase from Corynebacterium glutamicum. Biotechnology Letters, 2014, 36(8): 1681–1686
https://doi.org/10.1007/s10529-014-1527-0
59 Zisapel  N. Drugs for insomnia. Expert Opinion on Emerging Drugs, 2012, 17(3): 299–317
https://doi.org/10.1517/14728214.2012.690735
60 Le Nôtre  J, Scott  E L, Franssen  M C R, Sanders  J P M. Biobased synthesis of acrylonitrile from glutamic acid. Green Chemistry, 2011, 13(4): 807–809
https://doi.org/10.1039/c0gc00805b
61 Lammens  T M, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. Synthesis of biobased N-methylpyrrolidone by one-pot cyclization and methylation of γ-aminobutyric acid. Green Chemistry, 2010, 12(8): 1430–1436
https://doi.org/10.1039/c0gc00061b
62 Bhattacharya  R, Vijayaraghavan  R. Promising role of α-ketoglutarate in protecting against the lethal effects of cyanide. Human and Experimental Toxicology, 2002, 21(6): 297–303
https://doi.org/10.1191/0960327102ht255oa
63 Aussel  C, Coudray-Lucas  C, Lasnier  E, Cynober  L, Ekindjian  O G. α-Ketoglutarate uptake in human fibroblasts. Cell Biology International, 1996, 20(5): 359–363
https://doi.org/10.1006/cbir.1996.0042
64 Barrett  D G, Yousaf  M N. Poly(triol α-ketoglutarate) as biodegradable, chemoselective, and mechanically tunable elastomers. Macromolecules, 2008, 41(17): 6347–6352
https://doi.org/10.1021/ma8009728
65 Ueno  H. Enzymatic and structural aspects on glutamate decarboxylase. Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic, 2000, 10(1-3): 67–79
https://doi.org/10.1016/S1381-1177(00)00114-4
66 Zweers  J C, Barák  I, Becher  D, Driessen  A J M, Hecker  M, Kontinen  V P, Saller  M J, Vavrová  L, van Dijl  J M. Towards the development of Bacillus subtilis as a cell factory for membrane proteins and protein complexes. Microbial Cell Factories, 2008, 7(1): 10
https://doi.org/10.1186/1475-2859-7-10
67 Park  S J, Kim  E Y, Noh  W, Park  H M, Oh  Y H, Lee  S H, Song  B K, Jegal  J, Lee  S Y. Metabolic engineering of Escherichia coli for the production of 5-aminovalerate and glutarate as C5 platform chemicals. Metabolic Engineering, 2013, 16(1): 42–47
https://doi.org/10.1016/j.ymben.2012.11.011
68 Kind  S, Wittmann  C. Bio-based production of the platform chemical 1,5-diaminopentane. Applied Microbiology and Biotechnology, 2011, 91(5): 1287–1296
https://doi.org/10.1007/s00253-011-3457-2
69 Kaneko  T, Thi  T H, Shi  D J, Akashi  M. Environmentally degradable, high-performance thermoplastics from phenolic phytomonomers. Nature Materials, 2006, 5(12): 966–970
https://doi.org/10.1038/nmat1778
70 Sariaslani  F S. Development of a combined biological and chemical process for production of industrial aromatics from renewable resources. Annual Review of Microbiology, 2007, 61(1): 51–69
https://doi.org/10.1146/annurev.micro.61.080706.093248
71 Könst  P M, Franssen  M C R, Scott  E L, Sanders  J P M. Stabilization and immobilization of Trypanosoma brucei ornithine decarboxylase for the biobased production of 1,4-diaminobutane. Green Chemistry, 2011, 13(5): 1167–1174
https://doi.org/10.1039/c0gc00564a
72 Mateo  C, Palomo  J M, Fernandez-Lorente  G, Guisan  J M, Fernandez-Lafuente  R. Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques. Enzyme and Microbial Technology, 2007, 40(6): 1451–1463
https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2007.01.018
73 Sheldon  R A. Enzyme immobilization: The quest for optimum performance. Advanced Synthesis & Catalysis, 2007, 349(8-9): 1289–1307
https://doi.org/10.1002/adsc.200700082
74 Weetall  H H, Pitcher  W H Jr. Scaling up an immobilized enzyme system. Science, 1986, 232(4756): 1396–1403
https://doi.org/10.1126/science.232.4756.1396
75 Rios  G M, Belleville  M P, Paolucci  D, Sanchez  J. Progress in enzymatic membrane reactors—A review. Journal of Membrane Science, 2004, 242(1-2): 189–196
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2003.06.004
76 Howaldt  M W, Kulbe  K D, Chmiel  H. Choice of reactor to minimize enzyme requirement: 1. Mathematical model for one-substrate Michaelis-Menten type kinetics in continuous reactors. Enzyme and Microbial Technology, 1986, 8(10): 627–631
https://doi.org/10.1016/0141-0229(86)90124-9
77 Safdar  M, Sproß  J, Jänis  J. Microscale immobilized enzyme reactors in proteomics: Latest developments. Journal of Chromatography. A, 2014, 1324: 1–10
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2013.11.045
78 Zhang  Z, Donaldson  A A, Ma  X. Advancements and future directions in enzyme technology for biomass conversion. Biotechnology Advances, 2012, 30(4): 913–919
https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2012.01.020
79 Teng  Y, Scott  E L, Sanders  J P M. The selective conversion of glutamic acid in amino acid mixtures using glutamate decarboxylase—A means of separating amino acids for synthesizing biobased chemicals. Biotechnology Progress, 2014, 30(3): 681–688
https://doi.org/10.1002/btpr.1895
80 Bornscheuer  U T, Huisman  G W, Kazlauskas  R J, Lutz  S, Moore  J C, Robins  K. Engineering the third wave of biocatalysis. Nature, 2012, 484(7397): 185–194
https://doi.org/10.1038/nature11117
81 Agyei  D, Shanbhag  B K, He  L. Enzyme engineering (immobilization) for food applications. In: Improving and Tailoring Enzymes for Food Quality and Functionality. Amsterdam: Elsevier, 2015, 213–235
82 Bornscheuer  U T, Huisman  G W, Kazlauskas  R J, Lutz  S, Moore  J C, Robins  K. Engineering the third wave of biocatalysis. Nature, 2012, 485(7397): 185–194
https://doi.org/10.1038/nature11117
Viewed
Full text


Abstract

Cited

  Shared   
  Discussed