Please wait a minute...
购物车 申请加入邮件组 English
高级检索 图表检索
Quantitative Biology

ISSN 2095-4689

ISSN 2095-4697(Online)

CN 10-1028/TM

邮发代号 80-971

热点文章  |  下载排行  |  浏览排行
在线投稿 免费RSS订阅
Quantitative Biology  2017, Vol. 5 Issue (2): 143-158   https://doi.org/10.1007/s40484-016-0087-9
  本期目录
Quantum conformational transition in biological macromolecule
Liaofu Luo1(), Jun Lv2()
1. School of Physical Science and Technology, Inner Mongolia University, Hohhot 010021, China
2. Center for Physics Experiment, College of Science, Inner Mongolia University of Technology, Hohhot 010051, China
 全文: PDF(584 KB)   HTML
Abstract：

Background: Recently we proposed a quantum theory on the conformational change of biomolecule, deduced several equations on protein folding rate from the first principles and discussed the experimental tests of the theory. The article is a review of these works.

Methods: Based on the general equation of the conformation-transitional rate several theoretical results are deduced and compared with experimental data through bioinformatics methods.

Results: The temperature dependence and the denaturant concentration dependence of the protein folding rate are deduced and compared with experimental data. The quantitative relation between protein folding rate and torsional mode number (or chain length) is deduced and the obtained formula can be applied to RNA folding as well. The quantum transition theory of two-state protein is successfully generalized to multi-state protein folding. Then, how to make direct experimental tests on the quantum property of the conformational transition of biomolecule is discussed, which includes the study of protein photo-folding and the observation of the fluctuation of the fluorescence intensity emitted from the protein folding/unfolding event. Finally, the potential applications of the present quantum folding theory to molecular biological problems are sketched in two examples: the glucose transport across membrane and the induced pluripotency in stem cell.

Conclusions: The above results show that the quantum mechanics provides a unifying and logically simple theoretical starting point in studying the conformational change of biological macromolecules. The far-reaching results in practical application of the theory are expected.
Author Summary  Quantum theory on the conformational change of biomolecule is reviewed. The protein folding is looked as a quantum transition between torsion states of the chain of amino acids. It means that the protein could “jump” from one shape to another without necessarily forming the shapes in between. The review emphasizes the checking of the new theory against experimental data. All comparisons (including on the non-Arrhenius temperature dependence of the folding rate) show that the quantum mechanism does exist in the conformational transition of biomolecules and the quantum mechanics provides a unifying and logically simple starting point for studying these problems.
Key words： conformational change    quantum transition    protein folding    RNA folding    temperature dependence
收稿日期: 2016-07-01      出版日期: 2017-06-07
Corresponding Author(s): Liaofu Luo,Jun Lv   
 引用本文:   
. [J]. Quantitative Biology, 2017, 5(2): 143-158.
Liaofu Luo, Jun Lv. Quantum conformational transition in biological macromolecule. Quant. Biol., 2017, 5(2): 143-158.
 链接本文:  
https://academic.hep.com.cn/qb/CN/10.1007/s40484-016-0087-9
https://academic.hep.com.cn/qb/CN/Y2017/V5/I2/143
Fig.1  
Fig.2  
Fig.3  
Fig.4  
Fig.5  
Fig.6  
Fig.7  
66 Stagg, L., Samiotakis,  A., Homouz, D. ,  Cheung, M. S.  and  Wittung-Stafshede, P.  (2010) Residue-specific analysis of frustration in the folding landscape of repeat beta/alpha protein apoflavodoxin. J. Mol. Biol., 396, 75–89
https://doi.org/10.1016/j.jmb.2009.11.008 pmid: 19913555
67 Ratcliff, K., Corn,  J. and Marqusee, S.  (2009) Structure, stability, and folding of ribonuclease H1 from the moderately thermophilic Chlorobium tepidum: comparison with thermophilic and mesophilic homologues. Biochemistry, 48, 5890–5898
https://doi.org/10.1021/bi900305p pmid: 19408959
68 Luo, L. (2012) Protein photo-folding and quantum folding theory. Sci. China Life Sci., 55, 533–541
https://doi.org/10.1007/s11427-012-4316-9 pmid: 22744184
69 Fang, C., Frontiera,  R. R., Tran, R. ,  Mathies, R. A.  and  Mathies, R. A.  (2009) Mapping GFP structure evolution during proton transfer with femtosecond Raman spectroscopy. Nature, 462, 200–204
https://doi.org/10.1038/nature08527 pmid: 19907490
70 Zurek, W. H. (2002) Decoherence and the transition from quantum to classical – Revisited. In Quantum Decoherence. 16–31. Birkhäuser Basel, Doi:10.1007/978-3-7643-7808-0_1.
75 Tegmark, M. (2000) Importance of quantum decoherence in brain processes. Phys. Rev. E Stat. Phys. Plasmas Fluids Relat. Interdiscip. Topics, 61, 4194–4206
https://doi.org/10.1103/PhysRevE.61.4194 pmid: 11088215
71 Deng, D., Xu,  C., Sun, P. ,  Wu, J., Yan,  C., Hu, M.  and  Yan, N.  (2014) Crystal structure of the human glucose transporter GLUT1. Nature, 510, 121–125
https://doi.org/10.1038/nature13306 pmid: 24847886
1 Luo, L. F. (2014) Quantum theory on protein folding. Sci. China Phys. Mech. Astron., 57, 458–468
https://doi.org/10.1007/s11433-014-5390-8
72 Luo, L. F. (2014) Quantum theory on glucose transport across membrane. arXiv: 1407.7198 at .
73 Hou, P., Li,  Y., Zhang, X. ,  Liu, C. ,  Guan, J. ,  Li, H., Zhao,  T., Ye, J. ,  Yang, W. ,  Liu, K. , et al. (2013) Pluripotent stem cells induced from mouse somatic cells by small-molecule compounds. Science, 341, 651–654
https://doi.org/10.1126/science.1239278 pmid: 23868920
74 Luo, L. F. (2015) From chemically to physically induced pluripotency in stem cell. arXiv: 1506.02053 at .
2 Luo, L. F. (2011) Protein Folding as a quantum transition between conformational states. Front. Phys., 6, 133–140
https://doi.org/10.1007/s11467-010-0153-0
3 Lv, J. and Luo,  L. (2014) Statistical analyses of protein folding rates from the view of quantum transition. Sci. China Life Sci., 57, 1197–1212
https://doi.org/10.1007/s11427-014-4728-9 pmid: 25266151
4 Luo, L. F. and Lv, J. (2015)Quantitative relations in protein and RNA folding deduced from quantum theory. bioRxiv:
5 Luo, L. F. (2015) A model on avian genome evolution. bioRxiv: ; arXiv: 1411.2205, 
6 Hameroff, S. and Penrose, R. (2014) Consciousness in the universe: a review of the ‘Orch OR’ theory. Phys. Life Rev., 11, 39–78
https://doi.org/10.1016/j.plrev.2013.08.002 pmid: 24070914
7 Fisher, M. P. A.  (2015) Quantum cognition: The possibility of processing with nuclear spins in the brain. Ann. Phys., 362, 593–602
https://doi.org/10.1016/j.aop.2015.08.020
8 Melkikh, A. V.  (2014) Congenital programs of the behavior and nontrivial quantum effects in the neurons work. Biosystems, 119, 10–19
https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2014.03.005 pmid: 24704210
9 Gauger, E. M. ,  Rieper, E. ,  Morton, J. J. L. ,  Benjamin, S. C.  and  Vedral, V.  (2011) Sustained quantum coherence and entanglement in the avian compass. Phys. Rev. Lett., 106, 040503
https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.106.040503 pmid: 21405313
10 Eyring, H., Lin,  S. H. and Lin, M.  (1980) Basic Chemical Kinetics. New York: Wiley
11 Maxwell, K. L. ,  Wildes, D. ,  Zarrine-Afsar, A. ,  De Los Rios, M. A. ,  Brown, A. G. ,  Friel, C. T. ,  Hedberg, L. ,  Horng, J. C. ,  Bona, D. ,  Miller, E. J. , et al. (2005) Protein folding: defining a “standard” set of experimental conditions and a preliminary kinetic data set of two-state proteins. Protein Sci., 14, 602–616
https://doi.org/10.1110/ps.041205405 pmid: 15689503
12 Nguyen, H., Jager,  M., Moretto, A. ,  Gruebele, M.  and  Kelly, J. W.  (2003) Tuning the free-energy landscape of a WW domain by temperature, mutation, and truncation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 3948–3953
https://doi.org/10.1073/pnas.0538054100 pmid: 12651955
13 Ghosh, K., Ozkan,  S. B. and Dill, K. A.  (2007) The ultimate speed limit to protein folding is conformational searching. J. Am. Chem. Soc., 129, 11920–11927
https://doi.org/10.1021/ja066785b pmid: 17824609
14 Dimitriadis, G., Drysdale,  A., Myers, J. K. ,  Arora, P. ,  Radford, S. E. ,  Oas, T. G.  and  Smith, D. A.  (2004) Microsecond folding dynamics of the F13W G29A mutant of the B domain of staphylococcal protein A by laser-induced temperature jump. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 3809–3814
https://doi.org/10.1073/pnas.0306433101 pmid: 15007169
15 Kuhlman, B., Luisi,  D. L., Evans, P. A.  and  Raleigh, D. P.  (1998) Global analysis of the effects of temperature and denaturant on the folding and unfolding kinetics of the N-terminal domain of the protein L9. J. Mol. Biol., 284, 1661–1670
https://doi.org/10.1006/jmbi.1998.2246 pmid: 9878377
16 Mayor, U., Johnson,  C. M., Daggett, V.  and  Fersht, A. R.  (2000) Protein folding and unfolding in microseconds to nanoseconds by experiment and simulation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 13518–13522
https://doi.org/10.1073/pnas.250473497 pmid: 11087839
17 Manyusa, S. and Whitford, D. (1999) Defining folding and unfolding reactions of apocytochrome b5 using equilibrium and kinetic fluorescence measurements. Biochemistry, 38, 9533–9540
https://doi.org/10.1021/bi990550d pmid: 10413531
18 Bunagan, M. R. ,  Yang, X. ,  Saven, J. G.  and  Gai, F.  (2006) Ultrafast folding of a computationally designed Trp-cage mutant: Trp2-cage. J. Phys. Chem. B, 110, 3759–3763
https://doi.org/10.1021/jp055288z pmid: 16494434
19 Qiu, L., Pabit,  S. A., Roitberg, A. E.  and  Hagen, S. J.  (2002) Smaller and faster: the 20-residue Trp-cage protein folds in 4 micros. J. Am. Chem. Soc., 124, 12952–12953
https://doi.org/10.1021/ja0279141 pmid: 12405814
20 Yang, W. Y. and Gruebele, M. (2004) Rate-temperature relationships in  l-repressor  fragment   l  6-85  folding. Biochemistry, 43, 13018–13025
https://doi.org/10.1021/bi049113b pmid: 15476395
21 Jäger, M., Nguyen,  H., Crane, J. C. ,  Kelly, J. W.  and  Gruebele, M.  (2001) The folding mechanism of a beta-sheet: the WW domain. J. Mol. Biol., 311, 373–393
https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4873 pmid: 11478867
22 Wang, T., Zhu,  Y. J. and Gai, F.  (2004) Folding of a three-helix bundle at the folding speed limit. J. Phys. Chem. B, 108, 3694–3697
https://doi.org/10.1021/jp049652q
23 Zhu, Y., Alonso,  D. O., Maki, K. ,  Huang, C. Y. ,  Lahr, S. J. ,  Daggett, V. ,  Roder, H. ,  DeGrado, W. F.  and  Gai, F.  (2003) Ultrafast folding of α3D: a de novo designed three-helix bundle protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 15486–15491
https://doi.org/10.1073/pnas.2136623100 pmid: 14671331
24 Spector, S. and Raleigh, D. P.  (1999) Submillisecond folding of the peripheral subunit-binding domain. J. Mol. Biol., 293, 763–768
https://doi.org/10.1006/jmbi.1999.3189 pmid: 10543965
25 Uversky, V. N.  (2013) Unusual biophysics of intrinsically disordered proteins. Biochim. Biophys. Acta, 1834, 932–951
https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.12.008 pmid: 23269364
26 Bonetti, D., Toto,  A., Giri, R. ,  Morrone, A. ,  Sanfelice, D. ,  Pastore, A. ,  Temussi, P. ,  Gianni, S.  and  Brunori, M.  (2014) The kinetics of folding of frataxin. Phys. Chem. Chem. Phys., 16, 6391–6397
https://doi.org/10.1039/c3cp54055c pmid: 24429875
27 Garbuzynskiy, S. O. ,  Ivankov, D. N. ,  Bogatyreva, N. S.  and  Finkelstein, A. V.  (2013) Golden triangle for folding rates of globular proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 147–150
https://doi.org/10.1073/pnas.1210180110 pmid: 23251035
28 Thirumalai, D. and Hyeon, C. (2005) RNA and protein folding: common themes and variations. Biochemistry, 44, 4957–4970
https://doi.org/10.1021/bi047314+ pmid: 15794634
29 Woodson, S. A.  (2010) Compact intermediates in RNA folding. Annu. Rev. Biophys., 39, 61–77
https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.093008.131334 pmid: 20192764
30 Hyeon, C. and Thirumalai,  D. (2012) Chain length determines the folding rates of RNA. Biophys. J., 102, L11–L13
https://doi.org/10.1016/j.bpj.2012.01.003 pmid: 22325296
31 Kamagata, K., Arai,  M. and Kuwajima, K.  (2004) Unification of the folding mechanisms of non-two-state and two-state proteins. J. Mol. Biol., 339, 951–965
https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.04.015 pmid: 15165862
32 Zhang, Y. and Luo,  L. (2011) The dynamical contact order: protein folding rate parameters based on quantum conformational transitions. Sci. China Life Sci., 54, 386–392
https://doi.org/10.1007/s11427-011-4158-x pmid: 21509661
33 Cavagnero, S., Dyson,  H. J. and Wright, P. E.  (1999) Effect of H helix destabilizing mutations on the kinetic and equilibrium folding of apomyoglobin. J. Mol. Biol., 285, 269–282
https://doi.org/10.1006/jmbi.1998.2273 pmid: 9878405
34 Golbik, R., Zahn,  R., Harding, S. E.  and  Fersht, A. R.  (1998) Thermodynamic stability and folding of GroEL minichaperones. J. Mol. Biol., 276, 505–515
https://doi.org/10.1006/jmbi.1997.1538 pmid: 9512719
35 Banachewicz, W., Johnson,  C. M. and Fersht, A. R.  (2011) Folding of the Pit1 homeodomain near the speed limit. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 569–573
https://doi.org/10.1073/pnas.1017832108 pmid: 21187427
36 Marianayagam, N. J. ,  Khan, F. ,  Male, L.  and  Jackson, S. E.  (2002) Fast folding of a four-helical bundle protein. J. Am. Chem. Soc., 124, 9744–9750
https://doi.org/10.1021/ja016480r pmid: 12175232
37 Löw, C., Weininger,  U., Zeeb, M. ,  Zhang, W. ,  Laue, E. D. ,  Schmid, F. X.  and  Balbach, J.  (2007) Folding mechanism of an ankyrin repeat protein: scaffold and active site formation of human CDK inhibitor p19(INK4d). J. Mol. Biol., 373, 219–231
https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.07.063 pmid: 17804013
38 Calosci, N., Chi,  C. N., Richter, B. ,  Camilloni, C. ,  Engström, A. ,  Eklund, L. ,  Travaglini-Allocatelli, C. ,  Gianni, S. ,  Vendruscolo, M.  and  Jemth, P.  (2008) Comparison of successive transition states for folding reveals alternative early folding pathways of two homologous proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 19241–19246
https://doi.org/10.1073/pnas.0804774105 pmid: 19033470
39 Schreiber, G. and Fersht, A. R.  (1993) The refolding of cis- and trans-peptidylprolyl isomers of barstar. Biochemistry, 32, 11195–11203
https://doi.org/10.1021/bi00092a032 pmid: 8218183
40 Burns, L. L., Dalessio,  P. M. and Ropson, I. J.  (1998) Folding mechanism of three structurally similar beta-sheet proteins. Proteins, 33, 107–118
https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0134(19981001)33:1<107::AID-PROT10>3.0.CO;2-P pmid: 9741849
41 Dalessio, P. M.  and  Ropson, I. J.  (2000) Beta-sheet proteins with nearly identical structures have different folding intermediates. Biochemistry, 39, 860–871
https://doi.org/10.1021/bi991937j pmid: 10653629
42 Gianni, S., Guydosh,  N. R., Khan, F. ,  Caldas, T. D. ,  Mayor, U. ,  White, G. W. ,  DeMarco, M. L. ,  Daggett, V.  and  Fersht, A. R.  (2003) Unifying features in protein-folding mechanisms. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 13286–13291
https://doi.org/10.1073/pnas.1835776100 pmid: 14595026
43 Gianni, S., Calosci,  N., Aelen, J. M. ,  Vuister, G. W. ,  Brunori, M.  and  Travaglini-Allocatelli, C.  (2005) Kinetic folding mechanism of PDZ2 from PTP-BL. Protein Eng. Des. Sel., 18, 389–395
https://doi.org/10.1093/protein/gzi047 pmid: 16043447
44 Calloni, G., Taddei,  N., Plaxco, K. W. ,  Ramponi, G. ,  Stefani, M.  and  Chiti, F.  (2003) Comparison of the folding processes of distantly related proteins. Importance of hydrophobic content in folding. J. Mol. Biol., 330, 577–591
https://doi.org/10.1016/S0022-2836(03)00627-2 pmid: 12842473
45 Liu, C., Gaspar,  J. A., Wong, H. J.  and  Meiering, E. M.  (2002) Conserved and nonconserved features of the folding pathway of hisactophilin, a beta-trefoil protein. Protein Sci., 11, 669–679
https://doi.org/10.1110/ps.31702 pmid: 11847289
46 Parker, M. J. ,  Dempsey, C. E. ,  Lorch, M.  and  Clarke, A. R.  (1997) Acquisition of native beta-strand topology during the rapid collapse phase of protein folding. Biochemistry, 36, 13396–13405
https://doi.org/10.1021/bi971294c pmid: 9341233
47 Forsyth, W. R.  and  Matthews, C. R.  (2002) Folding mechanism of indole-3-glycerol phosphate synthase from Sulfolobus solfataricus: a test of the conservation of folding mechanisms hypothesis in (beta(alpha))(8) barrels. J. Mol. Biol., 320, 1119–1133
https://doi.org/10.1016/S0022-2836(02)00557-0 pmid: 12126630
48 Maki, K., Cheng,  H., Dolgikh, D. A. ,  Shastry, M. C.  and  Roder, H.  (2004) Early events during folding of wild-type staphylococcal nuclease and a single-tryptophan variant studied by ultrarapid mixing. J. Mol. Biol., 338, 383–400
https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.02.044 pmid: 15066439
49 Parker, M. J. ,  Spencer, J. ,  Jackson, G. S. ,  Burston, S. G. ,  Hosszu, L. L. ,  Craven, C. J. ,  Waltho, J. P.  and  Clarke, A. R.  (1996) Domain behavior during the folding of a thermostable phosphoglycerate kinase. Biochemistry, 35, 15740–15752
https://doi.org/10.1021/bi961330s pmid: 8961937
50 Parker, M. J. ,  Spencer, J.  and  Clarke, A. R.  (1995) An integrated kinetic analysis of intermediates and transition states in protein folding reactions. J. Mol. Biol., 253, 771–786
https://doi.org/10.1006/jmbi.1995.0590 pmid: 7473751
51 Ogasahara, K. and Yutani, K. (1994) Unfolding-refolding kinetics of the tryptophan synthase alpha subunit by CD and fluorescence measurements. J. Mol. Biol., 236, 1227–1240
https://doi.org/10.1016/0022-2836(94)90023-X pmid: 8120898
52 Jennings, P. A. ,  Finn, B. E. ,  Jones, B. E.  and  Matthews, C. R.  (1993) A reexamination of the folding mechanism of dihydrofolate reductase from Escherichia coli: verification and refinement of a four-channel model. Biochemistry, 32, 3783–3789
https://doi.org/10.1021/bi00065a034 pmid: 8466916
53 Matouschek, A., Kellis,  J. T. Jr, Serrano,  L., Bycroft, M.  and  Fersht, A. R.  (1990) Transient folding intermediates characterized by protein engineering. Nature, 346, 440–445
https://doi.org/10.1038/346440a0 pmid: 2377205
54 Schymkowitz, J. W. ,  Rousseau, F. ,  Irvine, L. R.  and  Itzhaki, L. S.  (2000) The folding pathway of the cell-cycle regulatory protein p13suc1: clues for the mechanism of domain swapping. Structure, 8, 89–100
https://doi.org/10.1016/S0969-2126(00)00084-8 pmid: 10673431
55 Teilum, K., Thormann,  T., Caterer, N. R. ,  Poulsen, H. I. ,  Jensen, P. H. ,  Knudsen, J. ,  Kragelund, B. B.  and  Poulsen, F. M.  (2005) Different secondary structure elements as scaffolds for protein folding transition states of two homologous four-helix bundles. Proteins, 59, 80–90
https://doi.org/10.1002/prot.20340 pmid: 15690348
56 Fowler, S. B.  and  Clarke, J.  (2001) Mapping the folding pathway of an immunoglobulin domain: structural detail from Phi value analysis and movement of the transition state. Structure, 9, 355–366
https://doi.org/10.1016/S0969-2126(01)00596-2 pmid: 11377196
57 Cota, E. and Clarke,  J. (2000) Folding of beta-sandwich proteins: three-state  transition of  a  fibronectin  type  III  module.  Protein Sci., 9, 112–120
https://doi.org/10.1110/ps.9.1.112 pmid: 10739253
58 Jemth, P., Day,  R., Gianni, S. ,  Khan, F. ,  Allen, M. ,  Daggett, V.  and  Fersht, A. R.  (2005) The structure of the major transition state for folding of an FF domain from experiment and simulation. J. Mol. Biol., 350, 363–378
https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.04.067 pmid: 15935381
59 Melnik, B. S. ,  Marchenkov, V. V. ,  Evdokimov, S. R. ,  Samatova, E. N.  and  Kotova, N. V.  (2008) Multy-state protein: determination of carbonic anhydrase free-energy landscape. Biochem. Biophys. Res. Commun., 369, 701–706
https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.02.096 pmid: 18313396
60 Tang, K. S., Guralnick,  B. J., Wang, W. K. ,  Fersht, A. R.  and  Itzhaki, L. S.  (1999) Stability and folding of the tumour suppressor protein p16. J. Mol. Biol., 285, 1869–1886
https://doi.org/10.1006/jmbi.1998.2420 pmid: 9917418
61 Laurents, D. V. ,  Corrales, S. ,  Elías-Arnanz, M. ,  Sevilla, P. ,  Rico, M.  and  Padmanabhan, S.  (2000) Folding kinetics of phage 434 Cro protein. Biochemistry, 39, 13963–13973
https://doi.org/10.1021/bi001388d pmid: 11076539
62 Parker, M. J.  and  Marqusee, S.  (1999) The cooperativity of burst phase reactions explored. J. Mol. Biol., 293, 1195–1210
https://doi.org/10.1006/jmbi.1999.3204 pmid: 10547295
63 Lowe, A. R. and Itzhaki, L. S.  (2007) Rational redesign of the folding pathway of a modular protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 2679–2684
https://doi.org/10.1073/pnas.0604653104 pmid: 17299057
64 Choe, S. E., Matsudaira,  P. T., Osterhout, J. ,  Wagner, G.  and  Shakhnovich, E. I.  (1998) Folding kinetics of villin 14T, a protein domain with a central beta-sheet and two hydrophobic cores. Biochemistry, 37, 14508–14518
https://doi.org/10.1021/bi980889k pmid: 9772179
65 Muñoz, V., Lopez,  E. M., Jager, M.  and  Serrano, L.  (1994) Kinetic characterization of the chemotactic protein from Escherichia coli, CheY. kinetic analysis of the inverse hydrophobic effect. Biochemistry, 33, 5858–5866
https://doi.org/10.1021/bi00185a025 pmid: 8180214
[1] Supplementary Material Download
Viewed
Full text


Abstract

Cited
  Shared   
  Discussed