Please wait a minute...
Frontiers of Materials Science

ISSN 2095-025X

ISSN 2095-0268(Online)

CN 11-5985/TB

Postal Subscription Code 80-974

2018 Impact Factor: 1.701

Front. Mater. Sci.    2017, Vol. 11 Issue (3) : 197-214    https://doi.org/10.1007/s11706-017-0390-z
REVIEW ARTICLE
Hydrophobic interaction membrane chromatography for bioseparation and responsive polymer ligands involved
Jingling CHEN, Rong PENG, Xiaonong CHEN()
Beijing Laboratory of Biomedical Materials, College of Materials Science and Engineering, Beijing University of Chemical Technology, Beijing 100029, China
 Download: PDF(400 KB)   HTML
 Export: BibTeX | EndNote | Reference Manager | ProCite | RefWorks
Abstract

Hydrophobic interaction chromatography (HIC) is a rapid growing bioseparation technique, which separates biomolecules, such as therapeutic proteins and antibodys, based on the reversible hydrophobic interaction between immobilized hydrophobic ligands on chromatographic resin spheres and non-polar regions of solute molecule. In this review, the fundamental concepts of HIC and the factors that may affect purification efficiency of HIC is summarized, followed by the comparison of HIC with affinity chromatography and ion-exchange chromatography. Hydrophobic interaction membrane chromatography (HIMC) combines the advantages of HIC and membrane process and has showed great potential in bioseparation. For better understanding of HIMC, this review presents an overview of two main concerns about HIMC, i.e. membrane materials and hydrophobic ligands. Specifically, cellulose fiber-based membrane substrate and environment-responsive ligands are emphasized.

Keywords hydrophobic interaction membrane chromatography      bioseparation      membrane      environmental response ligand     
Corresponding Author(s): Xiaonong CHEN   
Online First Date: 14 August 2017    Issue Date: 24 August 2017
 Cite this article:   
Jingling CHEN,Rong PENG,Xiaonong CHEN. Hydrophobic interaction membrane chromatography for bioseparation and responsive polymer ligands involved[J]. Front. Mater. Sci., 2017, 11(3): 197-214.
 URL:  
https://academic.hep.com.cn/foms/EN/10.1007/s11706-017-0390-z
https://academic.hep.com.cn/foms/EN/Y2017/V11/I3/197
Fig.1  The retention mechanism between protein molecule and ligand in HIC.
Fig.2  Three different interactions between ligand and biomolecule: (a) hydrophobic interaction; (b) affinity interaction; (c) ion exchange interaction.
Membrane Ligand Target protein Binding condition Binding capacity /(mg?mL −1) Protein purity /% Recovery /% Ref.
PVDF
(PS: 1 μm)
hIgG 1.5 mol/L (NH 4)2SO4
1 mL/min
42.8 97 [ 7]
PVDF
(PS: 0.1 μm)
hIgG1-CD4 1.5 mol/L (NH 4)2SO4
10 mL/min
15.7 98 95 [ 27]
PVDF
(PS: 0.1 μm)
hIgG1-CD4 1.75 mol/L (NH 4)2SO4
10 mL/min
39.0 75 98.5 [ 27]
Paper based PEG mAb 1.8 mol/L (NH 4)2SO4
1.5 mL/min
9.0 89 71 [ 103]
Paper based PVCL hIgG 1.1 mol/L (NH 4)2SO4
1 mL/min
12.0 97 89 [ 112]
Regenerated cellulose PVCL BSA 1.8 mol/L (NH 4)2SO4
1 mL/min
21.0 96 [ 121]
Paper based PNIPAM-based copolymer BSA 1.0 mol/L (NH 4)2SO4
41°C, 1 mL/min
~20 [114]
Paper based PNIPAM-based copolymer BSA 0.6 mol/L (NH 4)2SO4
41°C, 1 mL/min
~16 [ 114]
Paper based PNIPAM-based copolymer BSA 0.3 mol/L (NH 4)2SO4
41°C, 1 mL/min
~14 [ 114]
Tab.1  Different types of HIMC applied in protein purification
Fig.3  Process of environment-responsive protein adsorption and desorption.
Material BA amount based on total mass of monomers /% LCST /°C Ref.
PNIPAM 32.0 [ 114]
P(NIPAM-co-BA) 9.0 18.5 [ 139]
6.9 24.0 [ 139]
4.0 27.5 [ 139]
PNIPAM-g-P(NIPAM-co-BA) 7.6 21.0/34.0 [ 113]
Tab.2  LCST values of PNIPAM-based polymers
1 Zou H, Luo  Q, Zhou D . Affinity membrane chromatography for the analysis and purification of proteins. Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 2001, 49(1–3): 199–240
https://doi.org/10.1016/S0165-022X(01)00200-7 pmid: 11694281
2 Walters R R. Affinity chromatography. Analytical Chemistry, 1985, 57(11): 1099A–1114A
pmid: 4051185
4 Arakawa T, Kita  Y, Sato H , et al.. Stress-free chromatography: affinity chromatography. Current Pharmaceutical Biotechnology, 2009, 10(4): 456–460
https://doi.org/10.2174/138920109788488969 pmid: 19519423
3 Arakawa T, Kita  Y, Ejima D , et al.. Solvent modulation of column chromatography. Protein and Peptide Letters, 2008, 15(6): 544–555
https://doi.org/10.2174/092986608784966994 pmid: 18680448
5 Ayyar B V, Arora  S, Murphy C , et al.. Affinity chromatography as a tool for antibody purification. Methods, 2012, 56(2): 116–129
https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2011.10.007 pmid: 22033471
6 Zeng X, Ruckenstein  E. Membrane chromatography: preparation and applications to protein separation. Biotechnology Progress, 1999, 15(6): 1003–1019
https://doi.org/10.1021/bp990120e pmid: 10585183
7 Ghosh R. Separation of proteins using hydrophobic interaction membrane chromatography. Journal of Chromatography A, 2001, 923(1–2): 59–64
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)00956-6 pmid: 11510560
8 Tennikov M B, Gazdina  N V, Tennikova  T B, et al.. Effect of porous structure of macroporous polymer supports on resolution in high-performance membrane chromatography of proteins. Journal of Chromatography A, 1998, 798(1–2): 55–64
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(97)00873-X pmid: 9542126
9 Svec F, Frechet  J M J. Molded rigid monolithic porous polymers: An inexpensive, efficient, and versatile alternative to beads for the design of materials for numerous applications. Industrial & Engineering Chemistry Research, 1999, 38(1): 34–48
https://doi.org/10.1021/ie970598s
10 Queiroz J A, Tomaz  C T, Cabral  J M S. Hydrophobic interaction chromatography of proteins. Journal of Biotechnology, 2001, 87(2): 143–159
https://doi.org/10.1016/S0168-1656(01)00237-1 pmid: 11278038
11 Rowe G E, Aomari  H, Chevaldina T , et al.. Thermodynamics of hydrophobic interaction chromatography of acetyl amino acid methyl esters. Journal of Chromatography A, 2008, 1177(2): 243–253
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2007.09.031 pmid: 17919646
12 Lienqueo M E, Mahn  A, Salgado J C , et al.. Current insights on protein behaviour in hydrophobic interaction chromatography. Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, 2007, 849(1–2): 53–68
https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2006.11.019 pmid: 17141587
13 Melander W R, Corradini  D, Horváth C . Salt-mediated retention of proteins in hydrophobic-interaction chromatography − Application of solvophobic theory. Journal of Chromatography, 1984, 317: 67–85
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)91648-6 pmid: 6530455
14 Melander W, Horváth  C. Salt effect on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: an interpretation of the lyotropic series. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1977, 183(1): 200–215
https://doi.org/10.1016/0003-9861(77)90434-9 pmid: 907351
15 Melander W R, El Rassi  Z, Horváth C . Interplay of hydrophobic and electrostatic interactions in bio-polymer chromatography − Effect of salts on the retention of proteins. Journal of Chromatography, 1989, 469(1): 3–27
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)96437-4 pmid: 2768374
16 Fausnaugh J L ,  Regnier F E . Solute and mobile phase contributions to retention in hydrophobic interaction chromatography of proteins. Journal of Chromatography, 1986, 359: 131–146
https://doi.org/10.1016/0021-9673(86)80068-1 pmid: 3733923
17 Arakawa T, Timasheff  S N. Preferential interactions of proteins with salts in concentrated solutions. Biochemistry, 1982, 21(25): 6545–6552
https://doi.org/10.1021/bi00268a034 pmid: 7150575
18 Chen J, Yang  T, Luo Q , et al.. Investigation of protein retention in hydrophobic interaction chromatographic (HIC) systems using the preferential interaction theory and quantitative structure property relationship models. Reactive & Functional Polymers, 2007, 67(12): 1561–1569
https://doi.org/10.1016/j.reactfunctpolym.2007.07.029
19 Mirani M R, Rahimpour  F. Thermodynamic modelling of hydrophobic interaction chromatography of biomolecules in the presence of salt. Journal of Chromatography A, 2015, 1422: 170–177
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2015.10.019 pmid: 26493472
20 Geng X, Guo  L, Chang J . Study of the retention mechanism of proteins in hydrophobic interaction chromatography. Journal of Chromatography A, 1990, 507: 1–23
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)84176-5
21 Chen J, Cramer  S M. Protein adsorption isotherm behavior in hydrophobic interaction chromatography. Journal of Chromatography A, 2007, 1165(1–2): 67–77
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2007.07.038 pmid: 17698076
22 Machold C, Deinhofer  K, Hahn R , et al.. Hydrophobic interaction chromatography of proteins − I. Comparison of selectivity. Journal of Chromatography A, 2002, 972(1): 3–19
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(02)01077-4 pmid: 12395943
23 Lin F Y, Chen  W Y, Hearn  M T W. Microcalorimetric studies on the interaction mechanism between proteins and hydrophobic solid surfaces in hydrophobic interaction chromatography: Effects of salts, hydrophobicity of the sorbent, and structure of the protein. Analytical Chemistry, 2001, 73(16): 3875–3883 PMID:11534710 
https://doi.org/10.1021/ac0102056
24 Reubsaet J L E ,  Vieskar R . Characterisation of π–π interactions which determine retention of aromatic compounds in reversed-phase liquid chromatography. Journal of Chromatography A, 1999, 841(2): 147–154
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(99)00253-8
25 Selditz U, Copinga  S, Franke J P , et al.. Impact of substituents on the enantioseparation of racemic 2-amidotetralins on polysaccharide stationary phases. 1. Chiralcel OD. Chirality, 1996, 8(8): 574–578
https://doi.org/10.1002/(SICI)1520-636X(1996)8:8<574::AID-CHIR6>3.0.CO;2-9
26 Reubsaet J L E ,  Jinno K . Characterisation of important interactions controlling retention behaviour of analytes in reversed-phase high-performance liquid chromatography. TrAC-Trends in Analytical Chemistry, 1998, 17(3): 157–166
https://doi.org/10.1016/S0165-9936(97)00127-1
27 Peng R, Chen  X, Ghosh R . Preparation of graphene oxide-cotton fiber composite adsorbent and its application for the purification of polyphenols from pomegranate peel extract. Separation and Purification Technology, 2017, 174: 561–569
https://doi.org/10.1016/j.seppur.2016.10.037
28 Dias-Cabral A C ,  Ferreira A S ,  Phillips J , et al.. The effects of ligand chain length, salt concentration and temperature on the adsorption of bovine serum albumin onto polypropyleneglycol-Sepharose. Biomedical Chromatography, 2005, 19(8): 606–616  
https://doi.org/10.1002/bmc.487 pmid: 15803451
29 Hjerten S, Rosengren  J, Pahlman S . Hydrophobic interaction chromatography − Synthesis and use of some alkyl and aryl derivatives of agarose. Journal of Chromatography, 1974, 101(2): 281–288
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(00)82845-9
30 Lin F Y, Chen  W Y, Ruaan  R C, et al.. Microcalorimetric studies of interactions between protein and hydrophobic ligands in hydrophobic interaction chromatography: effects of ligand chain length, density, and the amount of bound protein. In: Endo  I, Nagamune T ,  Katoh S , et al.., eds. Progress in Biotechnology, 2000, 16(C): 59–62
https://doi.org/10.1016/S0921-0423(00)80013-1
31 Arakawa T, Timasheff  S N. Mechanism of protein salting in and salting out by divalent cation salts: balance between hydration and salt binding. Biochemistry, 1984, 23(25): 5912–5923
https://doi.org/10.1021/bi00320a004 pmid: 6525340
32 Baldwin R L. How Hofmeister ion interactions affect protein stability. Biophysical Journal, 1996, 71(4): 2056–2063
https://doi.org/10.1016/S0006-3495(96)79404-3 pmid: 8889180
33 Porath J. Salt-promoted adsorption − recent developments. Journal of Chromatography, 1986, 376: 331–341
https://doi.org/10.1016/S0378-4347(00)80850-6 pmid: 3711197
34 Tadeo X, López-Méndez  B, Castaño D , et al.. Protein stabilization and the Hofmeister effect: the role of hydrophobic solvation. Biophysical Journal, 2009, 97(9): 2595–2603
https://doi.org/10.1016/j.bpj.2009.08.029 pmid: 19883603
35 Perkins T W, Mak  D S, Root  T W, et al.. Protein retention in hydrophobic interaction chromatography: Modeling variation with buffer ionic strength and column hydrophobicity. Journal of Chromatography A, 1997, 766(1–2): 1–14
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(96)00978-8
36 Kalra A, Tugcu  N, Cramer S M , et al.. Salting-in and salting-out of hydrophobic solutes in aqueous salt solutions. The Journal of Physical Chemistry B, 2001, 105(27): 6380–6386
https://doi.org/10.1021/jp010568+
37 Muca R, Marek  W, Piatkowski W , et al.. Influence of the sample-solvent on protein retention, mass transfer and unfolding kinetics in hydrophobic interaction chromatography. Journal of Chromatography A, 2010, 1217(17): 2812–2820
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2010.02.043 pmid: 20236645
38 Xiao Y, Jones  T T, Laurent  A H, et al.. Protein instability during HIC: hydrogen exchange labeling analysis and a framework for describing mobile and stationary phase effects. Biotechnology and Bioengineering, 2007, 96(1): 80–93
https://doi.org/10.1002/bit.21186 pmid: 16952152
39 Nfor B K, Hylkema  N N, Wiedhaup  K R, et al.. High-throughput protein precipitation and hydrophobic interaction chromatography: salt effects and thermodynamic interrelation. Journal of Chromatography A, 2011, 1218(49): 8958–8973
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2011.08.016 pmid: 21868020
40 Hwang S M, Kang  H J, Bae  S W, et al.. Refolding of lysozyme in hydrophobic interaction chromatography: Effects of hydrophobicity of adsorbent and salt concentration in mobile phase. Biotechnology and Bioprocess Engineering, 2010, 15(2): 213–219
https://doi.org/10.1007/s12257-009-0216-7
41 El Rassi Z. Recent progress in reversed-phase and hydrophobic interaction chromatography of carbohydrate species. Journal of Chromatography A, 1996, 720(1–2): 93–118
https://doi.org/10.1016/0021-9673(94)01298-9
42 Dias-Cabral A C ,  Queiroz J A ,  Pinto N G . Effect of salts and temperature on the adsorption of bovine serum albumin on polypropylene glycol-Sepharose under linear and overloaded chromatographic conditions. Journal of Chromatography A, 2003, 1018(2): 137–153
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2003.07.010 pmid: 14620566
43 Jungbauer A, Machold  C, Hahn R . Hydrophobic interaction chromatography of proteins − III. Unfolding of proteins upon adsorption. Journal of Chromatography A, 2005, 1079(1–2): 221–228
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2005.04.002 pmid: 16038308
44 Wei Y, Yao  C, Zhao J , et al.. Influences of the mobile phase composition and temperature on the retention behavior of aromatic alcohol homologues in hydrophobic interaction chromatography. Chromatographia, 2002, 55(11–12): 659–665
https://doi.org/10.1007/BF02491779
45 Muca R, Piatkowski  W, Antos D . Altering efficiency of hydrophobic interaction chromatography by combined salt and temperature effects. Journal of Chromatography A, 2009, 1216(50): 8712–8721
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2009.04.046 pmid: 19419727
46 Huang H M, Lin  F Y, Chen  W Y, et al.. Isothermal titration microcalorimetric studies of the effect of temperature on hydrophobic interaction between proteins and hydrophobic adsorbents. Journal of Colloid and Interface Science, 2000, 229(2): 600–606
https://doi.org/10.1006/jcis.2000.7017 pmid: 10985841
47 Guo W, Ruckenstein  E. A new matrix for membrane affinity chromatography and its application to the purification of concanavalin A. Journal of Membrane Science, 2001, 182(1–2): 227–234
https://doi.org/10.1016/S0376-7388(00)00574-3
48 Guo W, Ruckenstein  E. Separation and purification of horseradish peroxidase by membrane affinity chromatography. Journal of Membrane Science, 2003, 211(1): 101–111
https://doi.org/10.1016/S0376-7388(02)00410-6
49 Li S, Wang  L, Yang J , et al.. Affinity purification of metalloprotease from marine bacterium using immobilized metal affinity chromatography. Journal of Separation Science, 2016, 39(11): 2050–2056
https://doi.org/10.1002/jssc.201600104 pmid: 27058973
50 Rodrigues E S ,  Verinaud C I ,  Oliveira D S , et al.. Purification of coagulation factor VIII by immobilized metal affinity chromatography. Biotechnology and Applied Biochemistry, 2015, 62(3): 343–348
51 Mönster A, Hiller  O, Grüger D , et al.. Isolation and purification of blood group antigens using immuno-affinity chromatography on short monolithic columns. Journal of Chromatography A, 2011, 1218(5): 706–710
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2010.12.009 pmid: 21194702
52 Besselink T, Janssen  A E M, Boom  R M. Isolation of bovine serum albumin from whey using affinity chromatography. International Dairy Journal, 2015, 41: 32–37
https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2014.09.004
53 Zhao W W, Liu  F F, Shi  Q H, et al.. Octapeptide-based affinity chromatography of human immunoglobulin G: Comparisons of three different ligands. Journal of Chromatography A, 2014, 1359: 100–111
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2014.07.023 pmid: 25064536
54 Lorin V, Mouquet  H. Efficient generation of human IgA monoclonal antibodies. Journal of Immunological Methods, 2015, 422: 102–110
https://doi.org/10.1016/j.jim.2015.04.010 pmid: 25910833
55 Wang Z, Liang  Q, Wen K , et al.. Antibody purification using affinity chromatography: a case study with a monoclonal antibody to ractopamine. Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, 2014, 971: 10–13
https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2014.09.014 pmid: 25261834
56 Arakawa T, Philo  J S, Tsumoto  K, et al.. Elution of antibodies from a Protein-A column by aqueous arginine solutions. Protein Expression and Purification, 2004, 36(2): 244–248
https://doi.org/10.1016/j.pep.2004.04.009 pmid: 15249046
57 Sarciaux J M, Mansour  S, Hageman M J , et al.. Effects of buffer composition and processing conditions on aggregation of bovine IgG during freeze-drying. Journal of Pharmaceutical Sciences, 1999, 88(12): 1354–1361
https://doi.org/10.1021/js980383n pmid: 10585234
58 Jiskoot W, Bloemendal  M, van Haeringen B, et al.. Nonrandom conformation of a mouse IgG2a monoclonal-antibody at low pH. European Journal of Biochemistry, 1991, 201(1): 223–232
https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1991.tb16278.x pmid: 1915367
59 Gagnon P, Nian  R, Leong D , et al.. Transient conformational modification of immunoglobulin G during purification by protein A affinity chromatography. Journal of Chromatography A, 2015, 1395: 136–142
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2015.03.080 pmid: 25882588
60 Hahn R, Shimahara  K, Steindl F , et al.. Comparison of protein A affinity sorbents III. Life time study. Journal of Chromatography A, 2006, 1102(1–2): 224–231
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2005.10.083 pmid: 16325191
61 Gómez M I ,  Lee A, Reddy  B, et al.. Staphylococcus aureus protein A induces airway epithelial inflammatory responses by activating TNFR1. Nature Medicine, 2004, 10(8): 842–848
https://doi.org/10.1038/nm1079 pmid: 15247912
62 Carter-Franklin J N ,  Victa C ,  McDonald P , et al.. Fragments of protein A eluted during protein A affinity chromatography. Journal of Chromatography A, 2007, 1163(1–2): 105–111
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2007.06.012 pmid: 17643441
63 Sadavarte R, Spearman  M, Okun N , et al.. Purification of chimeric heavy chain monoclonal antibody EG2-hFc using hydrophobic interaction membrane chromatography: an alternative to protein-A affinity chromatography. Biotechnology and Bioengineering, 2014, 111(6): 1139–1149
https://doi.org/10.1002/bit.25193 pmid: 24449405
64 Ghose S, Tao  Y, Conley L , et al.. Purification of monoclonal antibodies by hydrophobic interaction chromatography under no-salt conditions. mAbs, 2013, 5(5): 795–800
https://doi.org/10.4161/mabs.25552 pmid: 23884181
65 Kawai T, Saito  K, Lee W . Protein binding to polymer brush, based on ion-exchange, hydrophobic, and affinity interactions. Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, 2003, 790(1–2): 131–142
https://doi.org/10.1016/S1570-0232(03)00090-4 pmid: 12767326
66 Li H, Yang  Y, Zhang Y , et al.. A hydrophobic interaction chromatography strategy for purification of inactivated foot-and-mouth disease virus. Protein Expression and Purification, 2015, 113: 23–29
https://doi.org/10.1016/j.pep.2015.04.011 pmid: 25957800
67 Zhang S, Sun  Y. Further studies on the contribution of electrostatic and hydrophobic interactions to protein adsorption on dye-ligand adsorbents. Biotechnology and Bioengineering, 2001, 75(6): 710–717
https://doi.org/10.1002/bit.10067 pmid: 11745149
68 Chen W Y, Liu  Z C, Lin  P H, et al.. The hydrophobic interactions of the ion-exchanger resin ligands with proteins at high salt concentrations by adsorption isotherms and isothermal titration calorimetry. Separation and Purification Technology, 2007, 54(2): 212–219
https://doi.org/10.1016/j.seppur.2006.09.008
69 Zhao K, Yang  F, Xia H , et al.. Preparation of a weak anion exchange/hydrophobic interaction dual-function mixed-mode chromatography stationary phase for protein separation using click chemistry. Journal of Separation Science, 2015, 38(5): 703–710
https://doi.org/10.1002/jssc.201401020 pmid: 25545916
70 Zhao K, Yang  L, Wang X , et al.. Preparation of a novel dual-function strong cation exchange/hydrophobic interaction chromatography stationary phase for protein separation. Talanta, 2012, 98: 86–94
https://doi.org/10.1016/j.talanta.2012.06.050 pmid: 22939132
71 Wang J, Jenkins  E W, Robinson  J R, et al.. A new multimodal membrane adsorber for monoclonal antibody purifications. Journal of Membrane Science, 2015, 492: 137–146
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2015.05.013
72 Murphy P J M ,  Stone O J ,  Anderson M E . Automated hydrophobic interaction chromatography column selection for use in protein purification. Journal of Visualized Experiments, 2011, (55): e3060
pmid: 21968976
73 Marek W, Muca  R, Woś S , et al.. Isolation of monoclonal antibody from a Chinese hamster ovary supernatant. I: assessment of different separation concepts. Journal of Chromatography A, 2013, 1305: 55–63
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2013.06.077 pmid: 23890547
74 Puthirasigamany M, Hamm  I, van Winssen F A , et al.. Purification of biomolecules combining ATPS and membrane chromatography. Food and Bioproducts Processing, 2014, 92(C2): 152–160
75 Vu A T, Wang  X, Wickramasinghe S R , et al.. Inverse colloidal crystal membranes for hydrophobic interaction membrane chromatography. Journal of Separation Science, 2015, 38(16): 2819–2825
https://doi.org/10.1002/jssc.201500295 pmid: 26046335
76 Zhu X Y, Zheng  Z J, Xie  J, et al.. Selective separation of magnolol using molecularly imprinted membranes. Journal of Separation Science, 2012, 35(2): 315–319
https://doi.org/10.1002/jssc.201100731 pmid: 22162173
77 Fan J X, Luo  J Q, Song  W J, et al.. Directing membrane chromatography to manufacture α1-antitrypsin from human plasma fraction IV. Journal of Chromatography A, 2015, 1423: 63–70
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2015.10.050 pmid: 26518493
78 Ji J, Liu  F, Hashim N A , et al.. Poly(vinylidene fluoride) (PVDF) membranes for fluid separation. Reactive & Functional Polymers, 2015, 86: 134–153
https://doi.org/10.1016/j.reactfunctpolym.2014.09.023
79 Kubota N, Kounosu  M, Saito K , et al.. Preparation of a hydrophobic porous membrane containing phenyl groups and its protein adsorption performance. Journal of Chromatography A, 1995, 718(1): 27–34
https://doi.org/10.1016/0021-9673(95)00641-9
80 Reddy A V R ,  Patel H R . Chemically treated polyethersulfone/polyacrylonitrile blend ultrafiltration membranes for better fouling resistance. Desalination, 2008, 221(1–3): 318–323
https://doi.org/10.1016/j.desal.2007.01.089
81 Ma Z, Lan  Z, Matsuura T , et al.. Electrospun polyethersulfone affinity membrane: membrane preparation and performance evaluation. Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, 2009, 877(29): 3686–3694
https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2009.09.019 pmid: 19775944
82 Yusof A H M ,  Ulbricht M . Polypropylene-based membrane adsorbers via photo-initiated graft copolymerization: Optimizing separation performance by preparation conditions. Journal of Membrane Science, 2008, 311(1–2): 294–305
83 Shen Y W, Hsu  P H, Unnikrishnan  B, et al.. Membrane-based assay for iodide ions based on anti-leaching of gold nanoparticles. ACS Applied Materials & Interfaces, 2014, 6(4): 2576–2582
https://doi.org/10.1021/am405027q pmid: 24405058
84 Escobar I C, Van der Bruggen  B. Microfiltration and ultrafiltration membrane science and technology. Journal of Applied Polymer Science, 2015, 132(21): 42002  
https://doi.org/10.1002/app.42002
85 Liu Y, Feng  Z, Shao Z , et al.. Chitosan-based membrane chromatography for protein adsorption and separation. Materials Science and Engineering C, 2012, 32(6): 1669–1673
https://doi.org/10.1016/j.msec.2012.04.063 pmid: 24364975
86 Ju J, He  G, Duan Z , et al.. Improvement of bilirubin adsorption capacity of cellulose acetate/polyethyleneimine membrane using sodium deoxycholate. Biochemical Engineering Journal, 2013, 79: 144–152
https://doi.org/10.1016/j.bej.2013.07.008
87 Saxena A, Tripathi  B P, Kumar  M, et al.. Membrane-based techniques for the separation and purification of proteins: an overview. Advances in Colloid and Interface Science, 2009, 145(1–2): 1–22
https://doi.org/10.1016/j.cis.2008.07.004 pmid: 18774120
88 Orr V, Zhong  L, Moo-Young M , et al.. Recent advances in bioprocessing application of membrane chromatography. Biotechnology Advances, 2013, 31(4): 450–465
https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2013.01.007 pmid: 23357364
89 Li Y, Chung  T S, Chan  S Y. High-affinity sulfonated materials with transition metal counterions for enhanced protein separation in dual-layer hollow fiber membrane chromatography. Journal of Chromatography A, 2008, 1187(1–2): 285–288
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2008.02.047 pmid: 18313679
90 Li Y, Chung  T S. Exploration of highly sulfonated polyethersulfone (SPES) as a membrane material with the aid of dual-layer hollow fiber fabrication technology for protein separation. Journal of Membrane Science, 2008, 309(1–2): 45–55
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2007.10.006
91 Sousa A, Sousa  F, Queiroz J A . Advances in chromatographic supports for pharmaceutical-grade plasmid DNA purification. Journal of Separation Science, 2012, 35(22): 3046–3058
https://doi.org/10.1002/jssc.201200307 pmid: 22961759
92 Wickramasinghe S R ,  Carlson J O ,  Teske C , et al.. Characterizing solute binding to macroporous ion exchange membrane adsorbers using confocal laser scanning microscopy. Journal of Membrane Science, 2006, 281(1–2): 609–618
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2006.04.032
93 Ahmad A L, Lah  N F C, Ismail  S, et al.. Membrane antifouling methods and alternatives: ultrasound approach. Separation and Purification Reviews, 2012, 41(4): 318–346
https://doi.org/10.1080/15422119.2011.617804
94 Wang L, Ghosh  R. Fractionation of monoclonal antibody aggregates using membrane chromatography. Journal of Membrane Science, 2008, 318(1–2): 311–316
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2008.02.056
95 Boributh S, Chanachai  A, Jiraratananon R . Modification of PVDF membrane by chitosan solution for reducing protein fouling. Journal of Membrane Science, 2009, 342(1–2): 97–104
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2009.06.022
96 Ghosh R. Separation of human albumin and IgG by a membrane-based integrated bioseparation technique involving simultaneous precipitation, microfiltration and membrane adsorption. Journal of Membrane Science, 2004, 237(1–2): 109–117
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2004.03.006
97 Ghosh R. Fractionation of human plasma proteins by hydrophobic interaction membrane chromatography. Journal of Membrane Science, 2005, 260(1–2): 112–118
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2005.03.024
98 Liu F, Xu  Y Y, Zhu  B K, et al.. Preparation of hydrophilic and fouling resistant poly(vinylidene fluoride) hollow fiber membranes. Journal of Membrane Science, 2009, 345(1–2): 331–339
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2009.09.020
99 Venault A, Liu  Y H, Wu  J R, et al.. Low-biofouling membranes prepared by liquid-induced phase separation of the PVDF/polystyrene-b-poly (ethylene glycol) methacrylate blend. Journal of Membrane Science, 2014, 450: 340–350
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2013.09.004
100 Kang G D, Cao  Y M. Application and modification of poly(vinylidene fluoride) (PVDF) membranes-A review. Journal of Membrane Science, 2014, 463: 145–165
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2014.03.055
101 Yang L, Wei  J F, Zhao  K Y, et al.. Preparation of a hydrophilic PVDF membranes by electron beam induced grafting polymerization of acrylic acid. Advanced Materials Research, 2013, 625: 273–276
https://doi.org/10.4028/www.scientific.net/AMR.625.273
102 Yang L, Chen  P. Chitosan/coarse filter paper composite membrane for fast purification of IgG from human serum. Journal of Membrane Science, 2002, 205(1–2): 141–153
https://doi.org/10.1016/S0376-7388(02)00073-X
103 Yu D, Chen  X, Pelton R , et al.. Paper-PEG-based membranes for hydrophobic interaction chromatography: purification of monoclonal antibody. Biotechnology and Bioengineering, 2008, 99(6): 1434–1442
https://doi.org/10.1002/bit.21680 pmid: 17972326
104 Singh R N, Akimenko  V K. Synergism among three purified cellulolytic components of Clostridium thermocellum. FEMS Microbiology Letters, 1994, 122(3): 257–261
https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1994.tb07177.x pmid: 8076801
105 Ackerman A H, Hurtubise  R J. Solid-matrix fluorescence and phosphorescence and solid-phase microextraction of polycyclic aromatic hydrocarbons with hydrophobic paper. Applied Spectroscopy, 1999, 53(7): 770–775
https://doi.org/10.1366/0003702991947540
106 Mansur-Azzam N, Woo  S G, Eisenberg  A, et al.. Binder-block copolymer micelle interactions in bactericidal filter paper. Langmuir, 2013, 29(31): 9783–9789
https://doi.org/10.1021/la401666m pmid: 23815793
107 Tjioe S W, Hurtubise  R J. Solid-matrix fluorescence and phosphorescence detection and characterization of benzo[a]pyrene-DNA adducts with Whatman no. 1 and Whatman 1PS filter paper. Applied Spectroscopy, 1998, 52(3): 414–419
https://doi.org/10.1366/0003702981943608
108 Ruckenstein E, Guo  W. Cellulose and glass fiber affinity membranes for the chromatographic separation of biomolecules. Biotechnology Progress, 2004, 20(1): 13–25
https://doi.org/10.1021/bp030055f pmid: 14763818
109 Guo W, Shang  Z, Yu Y , et al.. Removal of endotoxin from aqueous solutions by affinity membrane. Biomedical Chromatography, 1997, 11(3): 164–166
https://doi.org/10.1002/(SICI)1099-0801(199705)11:3<164::AID-BMC663>3.0.CO;2-B pmid: 9192110
110 Yang L, Hsiao  W W, Chen  P. Chitosan-cellulose composite membrane for affinity purification of biopolymers and immunoadsorption. Journal of Membrane Science, 2002, 197(1–2): 185–197
https://doi.org/10.1016/S0376-7388(01)00632-9
111 Guo W, Ruckenstein  E. Crosslinked mercerized cellulose membranes for the affinity chromatography of papain inhibitors. Journal of Membrane Science, 2002, 197(1–2): 53–62
https://doi.org/10.1016/S0376-7388(01)00619-6 pmid: 12238523
112 Mah K Z, Ghosh  R. Paper-based composite lyotropic salt-responsive membranes for chromatographic separation of proteins. Journal of Membrane Science, 2010, 360(1–2): 149–154
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2010.05.016
113 Wu Q, Wang  R, Chen X , et al.. Temperature-responsive membrane for hydrophobic interaction based chromatographic separation of proteins in bind-and-elute mode. Journal of Membrane Science, 2014, 471: 56–64
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2014.07.072
114 Wu Q, Wang  R, Zhou Y , et al.. Poly(N-isopropylacrylamide)-grafted dual stimuli-responsive filter paper for protein separation. Chinese Journal of Polymer Science, 2015, 33(7): 1048–1057
https://doi.org/10.1007/s10118-015-1655-6
115 Qadir D, Mukhtar  H, Keong L K . Mixed matrix membranes for water purification applications. Separation and Purification Reviews, 2017, 46(1): 62–80
https://doi.org/10.1080/15422119.2016.1196460
116 Kuczewski M, Fraud  N, Faber R , et al.. Development of a polishing step using a hydrophobic interaction membrane adsorber with a PER.C6-derived recombinant antibody. Biotechnology and Bioengineering, 2010, 105(2): 296–305
https://doi.org/10.1002/bit.22538 pmid: 19739096
117 Ren J, Yao  P, Chen J , et al.. Salt-independent hydrophobic displacement chromatography for antibody purification using cyclodextrin as supermolecular displacer. Journal of Chromatography A, 2014, 1369: 98–104
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2014.10.009 pmid: 25441076
118 Chen J, Luo  Q, Breneman C M , et al.. Classification of protein adsorption and recovery at low salt conditions in hydrophobic interaction chromatographic systems. Journal of Chromatography A, 2007, 1139(2): 236–246
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2006.11.026 pmid: 17126350
119 Yang Y, Qu  Q, Li W , et al.. Preparation of a silica-based high-performance hydrophobic interaction chromatography stationary phase for protein separation and renaturation. Journal of Separation Science, 2016, 39(13): 2481–2490 
https://doi.org/10.1002/jssc.201501216 pmid: 27159821
120 Poplewska I, Piątkowski  W, Antos D . Overcoming solubility limits in overloaded gradient hydrophobic interaction chromatography. Journal of Chromatography A, 2015, 1386: 1–12
https://doi.org/10.1016/j.chroma.2015.01.069 pmid: 25687455
121 Himstedt H H, Qian  X, Weaver J R , et al.. Responsive membranes for hydrophobic interaction chromatography. Journal of Membrane Science, 2013, 447: 335–344
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2013.07.020
122 Kikuchi A, Okano  T. Intelligent thermosresponsive polymeric stationary phases for aqueous chromatography of biological compounds. Progress in Polymer Science, 2002, 27(6): 1165–1193
https://doi.org/10.1016/S0079-6700(02)00013-8
123 Ghosh R, Madadkar  P, Wu Q . On the workings of laterally-fed membrane chromatography. Journal of Membrane Science, 2016, 516: 26–32
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2016.05.064
124 Ivanov A E, Zhigis  L S, Kurganova  E V, et al.. Effect of temperature upon the chromatography of proteins on porous glass, chemically coated with N-isopropylacrylamide copolymer. Journal of Chromatography A, 1997, 776(1): 75–80
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(97)00441-X pmid: 9181974
125 Ivanov A E, Zubov  V P. Smart polymers as surface modifiers for bioanalytical devices and biomaterials: theory and practice. Russian Chemical Reviews, 2016, 85(6): 565–584
https://doi.org/10.1070/RCR4567
126 Qi H, Cao  J, Xin Y , et al.. Dual responsive zein hydrogel membrane with selective protein adsorption and sustained release property. Materials Science and Engineering C: Materials for Biological Applications, 2017, 70(Pt 1): 347–356
https://doi.org/10.1016/j.msec.2016.09.010 pmid: 27770902
127 Zhao L, Zhang  H, Liu Z . Functional surface modification of PVDF membrane for chemical pulse cleaning. Journal of Membrane Science, 2016, 524: 389–399
128 You M, Wang  P, Xu M , et al.. Fouling resistance and cleaning efficiency of stimuli-responsive reverse osmosis (RO) membranes. Polymer, 2016, 103: 457–467
https://doi.org/10.1016/j.polymer.2016.03.065
129 Salehi S M, Di Profio  G, Fontananova E , et al.. Membrane distillation by novel hydrogel composite membranes. Journal of Membrane Science, 2016, 504: 220–229
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2015.12.062
130 Lucantonio A, Teresi  L, Desimone A . Continuum theory of swelling material surfaces with applications to thermo-responsive gel membranes and surface mass transport. Journal of the Mechanics and Physics of Solids, 2016, 89: 96–109 
https://doi.org/10.1016/j.jmps.2016.02.001
131 Kurşun F, Işiklan  N. Development of thermo-responsive poly(vinyl alcohol)-g-poly(N-isopropylacrylamide) copolymeric membranes for separation of isopropyl alcohol/water mixtures via pervaporation. Journal of Industrial and Engineering Chemistry, 2016, 41: 91–104
https://doi.org/10.1016/j.jiec.2016.07.011
132 Yuan X, Li  W, Zhu Z , et al.. Thermo-responsive PVDF/PSMA composite membranes with micro/nanoscale hierarchical structures for oil/water emulsion separation. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, 2017, 516: 305–316
https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2016.12.047
133 Darvishmanesh S, Qian  X, Wickramasinghe S R . Responsive membranes for advanced separations. Current Opinion in Chemical Engineering, 2015, 8: 98–104
https://doi.org/10.1016/j.coche.2015.04.002
134 Teal H E, Hu  Z, Root D D . Native purification of biomolecules with temperature-mediated hydrophobic modulation liquid chromatography. Analytical Biochemistry, 2000, 283(2): 159–165
https://doi.org/10.1006/abio.2000.4640 pmid: 10906236
135 Yoshizako K, Akiyama  Y, Yamanaka H , et al.. Regulation of protein binding toward a ligand on chromatographic matrixes by masking and forced-releasing effects using thermoresponsive polymer. Analytical Chemistry, 2002, 74(16): 4160–4166
https://doi.org/10.1021/ac025523z pmid: 12199588
136 Pelton R H, Chibante  P. Preparation of aqueous lattices with N-isopropylacrylamide. Colloids and Surfaces, 1986, 20(3): 247–256
https://doi.org/10.1016/0166-6622(86)80274-8
137 Lin S C, Lin  K L, Chiu  H C, et al.. Enhanced protein renaturation by temperature-responsive polymers. Biotechnology and Bioengineering, 2000, 67(5): 505–512
https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0290(20000305)67:5<505::AID-BIT1>3.0.CO;2-C pmid: 10649225
138 Kanazawa H, Kashiwase  Y, Yamamoto K , et al.. Temperature-responsive liquid chromatography. 2. Effects of hydrophobic groups in N-isopropylacrylamide copolymer-modified silica. Analytical Chemistry, 1997, 69(5): 823–830
https://doi.org/10.1021/ac961024k pmid: 9068270
139 Zheng S, Shi  S, Xia Y , et al.. Study on micellization of poly(N-isopropylacrylamide-butyl acrylate) macromonomers in aqueous solution. Journal of Applied Polymer Science, 2010, 118: 671–677
140 Kanazawa H, Sunamoto  T, Matsushima Y , et al.. Temperature-responsive chromatographic separation of amino acid phenylthiohydantions using aqueous media as the mobile phase. Analytical Chemistry, 2000, 72(24): 5961–5966
https://doi.org/10.1021/ac0004658 pmid: 11140763
141 Mah K Z, Ghosh  R. Paper-based composite lyotropic salt-responsive membranes for chromatographic separation of proteins. Journal of Membrane Science, 2010, 360(1–2): 149–154
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2010.05.016
142 Chen Y C, Xie  R, Chu L Y . Stimuli-responsive gating membranes responding to temperature, pH, salt concentration and anion species. Journal of Membrane Science, 2013, 442: 206–215
https://doi.org/10.1016/j.memsci.2013.04.041
[1] Ram Sevak SINGH, Anurag GAUTAM, Varun RAI. Graphene-based bipolar plates for polymer electrolyte membrane fuel cells[J]. Front. Mater. Sci., 2019, 13(3): 217-241.
[2] Zhaoxia HU, Yao LU, Xulve ZHANG, Xiaobo YAN, Na LI, Shouwen CHEN. Fluorinated poly(ether sulfone) ionomers with disulfonated naphthyl pendants for proton exchange membrane applications[J]. Front. Mater. Sci., 2018, 12(2): 156-167.
[3] Lei ZHOU,Guo-Xin TAN,Cheng-Yun NING. Modification of biomaterials surface by mimetic cell membrane to improve biocompatibility[J]. Front. Mater. Sci., 2014, 8(4): 325-331.
[4] Ling-Hao HE, Lu YAO, Rui XUE, Jing SUN, Rui SONG. In-situ mineralization of chitosan/calcium phosphate composite and the effect of solvent on the structure[J]. Front Mater Sci, 2011, 5(3): 282-292.
[5] Xian-Kai LIN, Xia FENG, Li CHEN, Yi-Ping ZHAO. Characterization of temperature-sensitive membranes prepared from poly(vinylidene fluoride)-graft-poly(N-isopropylacrylamide) copolymers obtained by atom transfer radical polymerization[J]. Front Mater Sci Chin, 2010, 4(4): 345-352.
Viewed
Full text


Abstract

Cited

  Shared   
  Discussed