Please wait a minute...
Shopping Cart Email List Chinese
Advanced Search Fig/Tab
Frontiers in Biology

ISSN 1674-7984

ISSN 1674-7992(Online)

CN 11-5892/Q

Featured Articles  |  Most Downloaded  |  Most Reading
Online Submission Subscribe to Our RSS Content Feed
Front. Biol.    2017, Vol. 12 Issue (3) : 175-182    https://doi.org/10.1007/s11515-017-1450-6
REVIEW
Succinate dehydrogenase in Parkinson’s disease
Mohammad Jodeiri Farshbaf()
Department of Biology, New Mexico State University, Las Cruces, NM 88003, USA
 Download: PDF(559 KB)   HTML
 Export: BibTeX | EndNote | Reference Manager | ProCite | RefWorks
Abstract

BACKGROUND: The prevalence of neurodegenerative disorders such as Parkinson’s disease (PD) is increased by age. Alleviation of their symptoms and protection of normal neurons against degeneration are the main aspects of the researches to establish novel therapeutic strategies. Many studies have shown that mitochondria as the most important organelles in the brain which show impairment in PD models. Succinate dehydrogenase (SDH) as a component of the oxidative phosphorylation system in mitochondria connects Krebs cycle to the electron transport chain. Dysfunction or inhibition of the SDH can trigger mitochondrial impairment and disruption in ATP generation. Excessive in lipid synthesis and induction of the excitotoxicity as inducers in PD are controlled by SDH activity directly and indirectly. On the other hand, mutation in subunits of the SDH correlates with the onset of neurodegenerative disorders. Therefore, SDH could behave as one of the main regulators in neuroprotection.

OBJECTIVE: In this review we will consider contribution of the SDH and its related mechanisms in PD.

METHODS: Pubmed search engine was used to find published studies from 1977 to 2016. “Succinate dehydrogenase”, “lipid and brain”, “mitochondria and Parkinson’s disease” were the main keywords for searching in the engine.

RESULTS: Wide ranges of studies (59 articles) in neurodegenerative disorders especially Parkinson’s disease like genetics of the Parkinson’s disease, effects of the mutant SDH on cell activity and physiology and lipid alteration in neurodegenerative disorders have been used in this review.

CONCLUSION: Mitochondria as key organelles in the energy generation plays crucial roles in PD. ETC complex in this organelle consists four complexes which alteration in their activities cause ROS generation and ATP depletion. Most of complexes are encoded by mtDNA while complex II is the only part of the ETC which is encoded by nuclear genome. So, focusing on the SDH and related pathways which have important role in neuronal survival and SDH has a potential to further studies as a novel neuroprotective agent.
Keywords Parkinson’s disease      mitochondria      succinate dehydrogenase      neuroprotection     
Corresponding Author(s): Mohammad Jodeiri Farshbaf   
Just Accepted Date: 01 April 2017   Online First Date: 04 May 2017    Issue Date: 19 June 2017
 Cite this article:   
Mohammad Jodeiri Farshbaf. Succinate dehydrogenase in Parkinson’s disease[J]. Front. Biol., 2017, 12(3): 175-182.
 URL:  
https://academic.hep.com.cn/fib/EN/10.1007/s11515-017-1450-6
https://academic.hep.com.cn/fib/EN/Y2017/V12/I3/175
Fig.1  Environmental factors such as MPTP and genetic factors like mutant LRRK2 damage mitochondria directly and indirectly. MPTP increases ROS level by inhibiting mitochondrial complex I. But LRRK2 and α synuclein indirectly could influence mitochondrial ROS level. Both factors finally induce neurodegenration.
Fig.2  Mitochondria ETC directly involved in the TCA cycle through SDH complex. By inhibiting that complex malate and fumarate and lipid contents of the mitochondria.
Fig.3  Inhibition of the SDH leads to enhancement in malate level in the mitochondria. Through malate-aspartate shuttle mitochondrial malate comes into the cytoplasm in the form of aspartate. Aspartate works as an activator for mTOR complex which causes SREBP activation and lipid biosynthesis.
1 Ali S F, David S N, Newport G D, Cadet J L, Slikker W Jr(1994). MPTP-induced oxidative stress and neurotoxicity are age-dependent: evidence from measures of reactive oxygen species and striatal dopamine levels. Synapse, 18(1): 27–34 
https://doi.org/10.1002/syn.890180105 pmid: 7825121
2 Beal M F, Brouillet E, Jenkins B, Henshaw R, Rosen B, Hyman B T (1993). Age-dependent striatal excitotoxic lesions produced by the endogenous mitochondrial inhibitor malonate. J Neurochem, 61(3): 1147–1150 
https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.1993.tb03633.x pmid: 7689641 
3 Berliocchi L, Bano D, Nicotera P (2005). Ca2+ signals and death programmes in neurons.  Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci, 360(1464): 2255–2258 
https://doi.org/10.1098/rstb.2005.1765 pmid: 16321795 
4 Bonifati V (2007). Genetics of parkinsonism. Parkinsonism Relat Disord, 13(Suppl 3): S233–S241 
https://doi.org/10.1016/S1353-8020(08)70008-7 pmid: 18267242
5 Cecchini G (2003). Function and structure of complex II of the respiratory chain. Annu Rev Biochem, 72(1): 77–109 
https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700 pmid: 14527321
6 Chen H, Zhang S M, Hernán M A, Willett W C, Ascherio A (2003). Dietary intakes of fat and risk of Parkinson’s disease. Am J Epidemiol, 157(11): 1007–1014 
https://doi.org/10.1093/aje/kwg073 pmid: 12777364 
7 Cole N B, Murphy D D, Grider T, Rueter S, Brasaemle D, Nussbaum R L (2002). Lipid droplet binding and oligomerization properties of the Parkinson’s disease protein alpha-synuclein.  J Biol Chem, 277(8): 6344–6352
https://doi.org/10.1074/jbc.M108414200 pmid: 11744721 
8 Davis R E, Williams M (2012). Mitochondrial function and dysfunction: an update. J Pharmacol Exp Ther, 342(3): 598–607 
https://doi.org/10.1124/jpet.112.192104 pmid: 22700430
9 de Lau L M, Breteler M M(2006). Epidemiology of Parkinson’s disease. Lancet Neurol, 5(6): 525–535 
https://doi.org/10.1016/S1474-4422(06)70471-9 pmid: 16713924 
11 de Rijk M C, Breteler M M, Graveland G A, Ott A, Grobbee D E, van der Meché F G, Hofman A (1995). Prevalence of Parkinson’s disease in the elderly: the Rotterdam Study.  Neurology, 45(12): 2143–2146 
https://doi.org/10.1212/WNL.45.12.2143 pmid: 8848182
12 Eberlé D, Hegarty B, Bossard P, Ferré  P, Foufelle F (2004). SREBP transcription factors: master regulators of lipid homeostasis. Biochimie, 86(11): 839–848 
https://doi.org/10.1016/j.biochi.2004.09.018 pmid: 15589694
13 Etschmaier  K, Becker T, Eichmann T O, Schweinzer C, Scholler M, Tam-Amersdorfer C, Poeckl M, Schuligoi R, Kober A, Chirackal Manavalan A P, Rechberger G N, Streith I E, Zechner R, Zimmermann R, Panzenboeck U (2011). Adipose triglyceride lipase affects triacylglycerol metabolism at brain barriers. J Neurochem, 119(5): 1016–1028 
https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2011.07498.x pmid: 21951135 
14 Exner N, Lutz A K, Haass C, Winklhofer K F (2012). Mitochondrial dysfunction in Parkinson’s disease: molecular mechanisms and pathophysiological consequences. EMBO J, 31(14): 3038–3062 
https://doi.org/10.1038/emboj.2012.170 pmid: 22735187
15 Fahy E, Subramaniam S, Brown H A, Glass C K, Merrill A H Jr, Murphy R C, Raetz C R, Russell D W, Seyama Y, Shaw W, Shimizu T, Spener F, van Meer G, VanNieuwenhze M S, White S H, Witztum J L, Dennis E A (2005). A comprehensive classification system for lipids. J Lipid Res, 46(5): 839–861 
https://doi.org/10.1194/jlr.E400004-JLR200 pmid: 15722563 
16 Fernández A, Llacuna L, Fernández-Checa J C, Colell A (2009). Mitochondrial cholesterol loading exacerbates amyloid beta peptide-induced inflammation and neurotoxicity.  J Neurosci, 29(20): 6394–6405 
https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.4909-08.2009 pmid: 19458211
17 Fernandez-Gomez F J, Galindo M F, Gómez-Lázaro  M, Yuste V J, Comella J X, Aguirre N, Jordán J (2005). Malonate induces cell death via mitochondrial potential collapse and delayed swelling through an ROS-dependent pathway. Br J Pharmacol, 144(4): 528–537 
https://doi.org/10.1038/sj.bjp.0706069 pmid: 15655518 
18 Fujimoto T, Parton R G (2011). Not just fat: the structure and function of the lipid droplet. Cold Spring Harb Perspect Biol, 3(3): 3 
https://doi.org/10.1101/cshperspect.a004838 pmid: 21421923 
19 Gitler A D, Bevis B J, Shorter J, Strathearn K E, Hamamichi S, Su L J, Caldwell K A, Caldwell G A, Rochet J C, McCaffery J M, Barlowe C, Lindquist S(2008). The Parkinson’s disease protein alpha-synuclein disrupts cellular Rab homeostasis. Proc Natl Acad Sci USA, 105(1): 145–150 
https://doi.org/10.1073/pnas.0710685105 pmid: 18162536 
20 Guo L, Shestov A A, Worth A J, Nath K, Nelson D S, Leeper D B, Glickson J  D, Blair  I  A (2016).  Inhibition of  mitochondrial complex II by the anticancer agent lonidamine. J Biol Chem, 291(1): 42–57 
https://doi.org/10.1074/jbc.M115.697516 pmid: 26521302
21 Gutman M, Kearney E B, Singer T P (1971). Control of succinate dehydrogenase in mitochondria. Biochemistry, 10(25): 4763–4770 
https://doi.org/10.1021/bi00801a025 pmid: 5140191 
22 Hallett P J, Standaert D G (2004). Rationale for and use of NMDA receptor antagonists in Parkinson’s disease. Pharmacol Ther, 102(2): 155–174 
https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2004.04.001 pmid: 15163596 
23 Hanagasi H A, Ayribas D, Baysal K, Emre M (2005). Mitochondrial complex I, II/III, and IV activities in familial and sporadic Parkinson’s disease. Int J Neurosci, 115(4): 479–493 
https://doi.org/10.1080/00207450590523017 pmid: 15809215 
24 Hattori N, Tanaka M, Ozawa T, Mizuno Y (1991). Immunohistochemical studies on complexes I, II, III, and IV of mitochondria in Parkinson’s disease. Ann Neurol, 30(4): 563–571 
https://doi.org/10.1002/ana.410300409 pmid: 1665052
25 Horton J D, Goldstein J L, Brown M S (2002). SREBPs: activators of the complete program of cholesterol and fatty acid synthesis in the liver. J Clin Invest, 109(9): 1125–1131
https://doi.org/10.1172/JCI0215593 pmid: 11994399 
25 IshiiT, MiyazawaM, OnoderaA, YasudaK, KawabeN, KirinashizawaM, YoshimuraS, MaruyamaN, HartmanP S, IshiiN (2011). Mitochondrial reactive oxygen species generation by the SDHC V69E mutation causes low birth weight and neonatal growth retardation. Mitochondrion. 11(1): 155–165
26 Ivatt R M, Whitworth A J (2014). SREBF1 links lipogenesis to mitophagy and sporadic Parkinson disease. Autophagy, 10(8): 1476–1477
https://doi.org/10.4161/auto.29642 pmid: 24991824 
27 Jenner P (2003). Oxidative stress in Parkinson’s disease. Ann Neurol, 53 (Suppl 3): S26–36; discussion S36–28
28 Jodeiri Farshbaf M, Ghaedi K, Megraw T L, Curtiss J, Shirani Faradonbeh  M, Vaziri P, Nasr-Esfahani M H (2016). Does PGC1/FNDC5/BDNF elicit the beneficial effects of exercise on neurodegenerative Disorders? Neuromolecular Med, 18(1): 1–15 
https://doi.org/10.1007/s12017-015-8370-x pmid: 26611102 
30 Jung K H, Chu K, Lee S T, Park H K, Kim J H, Kang K M, Kim M, Lee S K, Roh J K (2009). Augmentation of nitrite therapy in cerebral ischemia by NMDA receptor inhibition.  Biochem Biophys Res Commun, 378(3): 507–512
https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.11.081 pmid: 19056343
31 Khatchadourian  A, Bourque S D, Richard V R, Titorenko V I, Maysinger D (2012). Dynamics and regulation of lipid droplet formation in lipopolysaccharide (LPS)-stimulated microglia. Biochim Biophys Acta, 1821(4): 607–617
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2012.01.007 pmid: 22289388
32 Kühlbrandt W (2015). Structure and function of mitochondrial membrane protein complexes. BMC Biol, 13(1): 89
https://doi.org/10.1186/s12915-015-0201-x pmid: 26515107
33 Langston J W, Ballard P, Tetrud J W, Irwin I(1983). Chronic Parkinsonism in humans due to a product of meperidine-analog synthesis. Science, 219(4587): 979–980 
https://doi.org/10.1126/science.6823561 pmid: 6823561 
34 Legros F, Malka F, Frachon P, Lombès A, Rojo M (2004). Organization and dynamics of human mitochondrial DNA. J Cell Sci, 117(Pt 13): 2653–2662 
https://doi.org/10.1242/jcs.01134 pmid: 15138283 
35 Linderholm H, Essén-Gustavsson B, Thornell L E (1990). Low succinate dehydrogenase (SDH) activity in a patient with a hereditary myopathy with paroxysmal myoglobinuria. J Intern Med, 228(1): 43–52 
https://doi.org/10.1111/j.1365-2796.1990.tb00191.x pmid: 2384736
36 Liot G, Bossy B, Lubitz S, Kushnareva Y, Sejbuk N, Bossy-Wetzel E (2009). Complex II inhibition by 3-NP causes mitochondrial fragmentation and neuronal cell death via an NMDA- and ROS-dependent pathway. Cell Death Differ, 16(6): 899–909
https://doi.org/10.1038/cdd.2009.22 pmid: 19300456
37 Lipton J O, Sahin M (2014). The neurology of mTOR. Neuron, 84(2): 275–291 
https://doi.org/10.1016/j.neuron.2014.09.034 pmid: 25374355
38 Liu L, Zhang K, Sandoval H, Yamamoto S, Jaiswal M, Sanz E, Li Z, Hui J, Graham B H, Quintana A, Bellen H J (2015). Glial lipid droplets and ROS induced by mitochondrial defects promote neurodegeneration. Cell, 160(1-2): 177–190 
https://doi.org/10.1016/j.cell.2014.12.019 pmid: 25594180
38 LodgeD (2009). The history of the pharmacology and cloning of ionotropic glutamate receptors and the development of idiosyncratic nomenclature. Neuropharmacology, 56(1): 6–21
39 Martin L J (2010). Mitochondrial and Cell Death Mechanisms in Neurodegenerative Diseases.  Pharmaceuticals (Basel), 3(4): 839–915
https://doi.org/10.3390/ph3040839 pmid: 21258649
40 Meijer A J (2003). Amino acids as regulators and components of nonproteinogenic pathways.  J Nutr, 133(6 Suppl 1): 2057S–2062S
pmid: 12771365
41 Okamoto K, Kimura A, Donishi T, Imbe H, Goda K, Kawanishi K, Tamai Y, Senba E (2006). Persistent monoarthritis of the temporomandibular joint region enhances nocifensive behavior and lumbar spinal Fos expression after noxious stimulation to the hindpaw in rats. Exp Brain Res, 170(3): 358–367
https://doi.org/10.1007/s00221-005-0218-4 pmid: 16344929 
42 Owen O E, Kalhan S C, Hanson R W (2002). The key role of anaplerosis and cataplerosis for citric acid cycle function. J Biol Chem, 277(34): 30409–30412
https://doi.org/10.1074/jbc.R200006200 pmid: 12087111 
43 Perier C, Vila M (2012). Mitochondrial biology and Parkinson’s disease. Cold Spring Harb Perspect Med, 2(2): a009332
https://doi.org/10.1101/cshperspect.a009332 pmid: 22355801 
44 Porstmann T, Santos C R, Griffiths B, Cully M, Wu M, Leevers S, Griffiths J R, Chung Y L, Schulze A (2008). SREBP activity is regulated by mTORC1 and contributes to Akt-dependent cell growth. Cell Metab, 8(3): 224–236 
https://doi.org/10.1016/j.cmet.2008.07.007 pmid: 18762023
45 Przedborski S (2005). Pathogenesis of nigral cell death in Parkinson’s disease. Parkinsonism Relat Disord, 11(Suppl 1): S3–S7 
https://doi.org/10.1016/j.parkreldis.2004.10.012 pmid: 15885625
46 Ralph S J, Moreno-Sánchez R, Neuzil J, Rodríguez-Enríquez S (2011). Inhibitors of succinate: quinone reductase/Complex II regulate production of mitochondrial reactive oxygen species and protect normal cells from ischemic damage but induce specific cancer cell death.  Pharm Res, 28(11): 2695–2730
https://doi.org/10.1007/s11095-011-0566-7 pmid: 21863476 
47 Recchia A, Debetto P, Negro A, Guidolin D, Skaper S D, Giusti P (2004). Alpha-synuclein and Parkinson’s disease. FASEB J, 18(6): 617–626 
https://doi.org/10.1096/fj.03-0338rev pmid: 15054084
48 Risson V, Mazelin L, Roceri M, Sanchez H, Moncollin V, Corneloup C, Richard-Bulteau H, Vignaud A, Baas D, Defour A, Freyssenet D, Tanti J F, Le-Marchand-Brustel Y, Ferrier B, Conjard-Duplany A, Romanino K, Bauché S, Hantaï D, Mueller M, Kozma S C, Thomas G, Rüegg M A, Ferry A, Pende M, Bigard X, Koulmann N, Schaeffer L, Gangloff Y G (2009). Muscle inactivation of mTOR causes metabolic and dystrophin defects leading to severe myopathy. J Cell Biol, 187(6): 859–874 
https://doi.org/10.1083/jcb.200903131 pmid: 20008564 
49 Rothstein J D (1996). Excitotoxicity hypothesis. Neurology, 47: S19–25; discussion S26
50 Rottenberg  H, Gutman M (1977). Control of the rate of reverse electron transport in submitochondrial particles by the free energy. Biochemistry, 16(14): 3220–3227 
https://doi.org/10.1021/bi00633a028 pmid: 196630
51 Schapira A H, Cooper J M, Dexter D, Clark J B, Jenner P, Marsden C D (1990). Mitochondrial complex I deficiency in Parkinson’s disease. J Neurochem, 54(3): 823–827 
https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.1990.tb02325.x pmid: 2154550
52 Schmitt M, Dehay B, Bezard E, Garcia-Ladona F J (2016). Harnessing the trophic and modulatory potential of statins in a dopaminergic cell line. Synapse, 70(3): 71–86 
https://doi.org/10.1002/syn.21881 pmid: 26695835 
53 Schulz J B (2005). Neuronal pathology in Parkinson’s disease. Cell Tissue Res, 320(1): 211 
https://doi.org/10.1007/s00441-005-1081-0 pmid: 15918217
54 SchulzJ B, FalkenburgerB H (2004). Neuronal pathology in Parkinson’s disease. Cell Tissue Res, 318(1): 135–147
54 Schwall C T, Greenwood V L, Alder N N (2012). The stability and activity of respiratory Complex II is cardiolipin-dependent. Biochim Biophys Acta, 1817(9): 1588–1596
https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2012.04.015 pmid: 22575443 
55 Selman C, Tullet J M, Wieser D, Irvine E, Lingard S J, Choudhury A I, Claret M, Al-Qassab  H, Carmignac D, Ramadani F, Woods A, Robinson I C, Schuster E, Batterham R L, Kozma S C, Thomas G, Carling D, Okkenhaug K, Thornton J M, Partridge L, Gems D, Withers D J (2009). Ribosomal protein S6 kinase 1 signaling regulates mammalian life span. Science, 326(5949): 140–144
https://doi.org/10.1126/science.1177221 pmid: 19797661 
56 Sun F, Huo X, Zhai Y, Wang A, Xu J, Su D, Bartlam M, Rao Z (2005). Crystal structure of mitochondrial respiratory membrane protein complex II. Cell, 121(7): 1043–1057
https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.05.025 pmid: 15989954
57 Van Vranken J G, Bricker D K, Dephoure N, Gygi S P, Cox J E, Thummel C S, Rutter J (2014). SDHAF4 promotes mitochondrial succinate dehydrogenase activity and prevents neurodegeneration. Cell Metab, 20(2): 241–252
https://doi.org/10.1016/j.cmet.2014.05.012 pmid: 24954416 
58 Villa-Cuesta E, Holmbeck M A, Rand D M (2014). Rapamycin increases mitochondrial efficiency by mtDNA-dependent reprogramming of mitochondrial metabolism in Drosophila. J Cell Sci, 127(Pt 10): 2282–2290 
https://doi.org/10.1242/jcs.142026 pmid: 24610944 
59 Wübbeler J H, Hiessl S, Meinert C, Poehlein A, Schuldes J, Daniel R, Steinbüchel A (2015). The genome of Variovorax paradoxus strain TBEA6 provides new understandings for the catabolism of 3,3′-thiodipropionic acid and hence the production of polythioesters. J Biotechnol, 209: 85–95
https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2015.06.390 pmid: 26073999 
60 Yasuda T, Nakata Y, Mochizuki H (2013).α-Synuclein and neuronal cell death. Mol Neurobiol, 47(2): 466–483
https://doi.org/10.1007/s12035-012-8327-0 pmid: 22936307
61 Younce C, Kolattukudy P (2012). MCP-1 induced protein promotes adipogenesis via oxidative stress, endoplasmic reticulum stress and autophagy. Cell Physiol Biochem, 30(2): 307–320
https://doi.org/10.1159/000339066 pmid: 22739135 
62 Zhou Q, Sheng M (2013). NMDA receptors in nervous system diseases.  Neuropharmacology, 74: 69–75
https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2013.03.030
[1] Karimeh Haghani, Pouyan Asadi, Gholamreza Taheripak, Ali Noori-Zadeh, Shahram Darabi, Salar Bakhtiyari. Association of mitochondrial dysfunction and lipid metabolism with type 2 diabetes mellitus: A review of literature[J]. Front. Biol., 2018, 13(6): 406-417.
[2] Bharti Chaudhary, Sonam Agarwal, Renu Bist. Invulnerability of bromelain against oxidative degeneration and cholinergic deficits imposed by dichlorvos in mice brains[J]. Front. Biol., 2018, 13(1): 56-62.
[3] Xin-Min Qin,Xiao-Wen Yang,Li-Xia Hou,Hui-Min Li. Complete mitochondrial genome of Ampittia dioscorides (Lepidoptera: Hesperiidae) and its phylogenetic analysis[J]. Front. Biol., 2017, 12(1): 71-81.
[4] Vadim V. Davydov,Evgenya R. Grabovetskaya,Amjad Hamdallah. Age-dependent peculiarities modulation of activity of aldehyde scavenger enzymes in mitochondria of rat thigh muscle during stress[J]. Front. Biol., 2016, 11(1): 28-31.
[5] Xin-Min Qin,Qing-Xin Guan,Hui-Min Li,Yu Zhang,Yu-Ji Liu,Dan-Ni Guo. The complete mitogenome of Lamproptera curia (Lepidoptera: Papilionidae) and phylogenetic analyses of Lepidoptera[J]. Front. Biol., 2015, 10(5): 458-472.
[6] Ruth Beckervordersandforth,Benjamin M. Häberle,D. Chichung Lie. Metabolic regulation of adult stem cell-derived neurons[J]. Front. Biol., 2015, 10(2): 107-116.
[7] Massimo Bonora,Paolo Pinton,Keisuke Ito. Mitochondrial control of hematopoietic stem cell balance and hematopoiesis[J]. Front. Biol., 2015, 10(2): 117-124.
[8] Young Bong CHOI,Edward William HARHAJ. Functional implications of mitochondrial reactive oxygen species generated by oncogenic viruses[J]. Front. Biol., 2014, 9(6): 423-436.
[9] Jacqueline A. GLEAVE,Peter D. PERRI,Joanne E. NASH. Mitochondrial dysfunction in Parkinson’s disease: a possible target for neuroprotection[J]. Front. Biol., 2014, 9(6): 489-503.
[10] Chandler L. WALKER, Nai-Kui LIU, Xiao-Ming XU. PTEN/PI3K and MAPK signaling in protection and pathology following CNS injuries[J]. Front Biol, 2013, 8(4): 421-433.
[11] Yingjun LIU, Jiawei ZHOU. Oligodendrocytes in neurodegenerative diseases[J]. Front Biol, 2013, 8(2): 127-133.
[12] Feng YUE, Piu CHAN, Zhiming ZHANG. Significance of the potential role of pharmacological MRI (phMRI) in diagnosis of Parkinson’s disease[J]. Front Biol, 2012, 7(4): 307-312.
[13] Chen Guang YU. Distinct roles for ERK1 and ERK2 in pathophysiology of CNS[J]. Front Biol, 2012, 7(3): 267-276.
[14] Tong LUO, Wei-Hua WU, Bo-Shiun CHEN. NMDA receptor signaling: death or survival?[J]. Front Biol, 2011, 6(6): 468-476.
[15] Elham DAVOUDI-DEHAGHANI, Ali Mohammad FOROUGHMAND, Babak SAFFARI, Massoud HOUSHMAND, Hamid GALEHDARI, Mehdi SHAFA SHARIAT PANAHI, Majid YAVARIAN, Mohammad Hossein SANATI, Somayeh TORFI. Mitochondrial DNA sequence diversity in three ethnic populations from the South-west Iran: a preliminary study[J]. Front Biol, 2011, 6(5): 422-432.
Viewed
Full text


Abstract

Cited
  Shared   
  Discussed